Sekundärstruktur ist eine Möglichkeit, eine Polypeptidkette aufgrund der Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen Peptidgruppen derselben Kette oder benachbarten Polypeptidketten in eine geordnete Struktur zu falten. Entsprechend ihrer Konfiguration werden Sekundärstrukturen in helikale (α-Helix) und schichtförmig gefaltete (β-Struktur und Kreuz-β-Form) unterteilt.
α-Helix. Hierbei handelt es sich um eine Art sekundäre Proteinstruktur, die wie eine regelmäßige Helix aussieht und durch interpeptidische Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Polypeptidkette gebildet wird. Das Modell der Struktur der α-Helix (Abb. 2), das alle Eigenschaften der Peptidbindung berücksichtigt, wurde von Pauling und Corey vorgeschlagen. Hauptmerkmale der α-Helix:
· helikale Konfiguration der Polypeptidkette mit helikaler Symmetrie;
· Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen jedes ersten und vierten Aminosäurerests;
Regelmäßigkeit der Spiralwindungen;
· Äquivalenz aller Aminosäurereste in der α-Helix, unabhängig von der Struktur ihrer Seitenradikale;
· Nebenradikale von Aminosäuren sind nicht an der Bildung der α-Helix beteiligt.
Äußerlich sieht die α-Helix aus wie eine leicht gestreckte Spirale eines Elektroherds. Die Regelmäßigkeit der Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der ersten und vierten Peptidgruppe bestimmt die Regelmäßigkeit der Windungen der Polypeptidkette. Die Höhe einer Windung bzw. die Steigung der α-Helix beträgt 0,54 nm; es umfasst 3,6 Aminosäurereste, d. h. jeder Aminosäurerest bewegt sich entlang der Achse (der Höhe eines Aminosäurerests) um 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), was uns erlaubt, von der Äquivalenz aller Aminosäurereste zu sprechen in der α-Helix. Die Regelmäßigkeitsperiode einer α-Helix beträgt 5 Windungen oder 18 Aminosäurereste; die Länge einer Periode beträgt 2,7 nm. Reis. 3. Pauling-Corey a-Helix-Modell
β-Struktur. Hierbei handelt es sich um eine Art Sekundärstruktur, die eine leicht gekrümmte Konfiguration der Polypeptidkette aufweist und durch interpeptidische Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einzelner Abschnitte einer Polypeptidkette oder benachbarter Polypeptidketten gebildet wird. Man spricht auch von einer Schichtfaltenstruktur. Es gibt verschiedene β-Strukturen. Die begrenzten geschichteten Bereiche, die von einer Polypeptidkette eines Proteins gebildet werden, werden als Kreuz-β-Form (kurze β-Struktur) bezeichnet. Zwischen den Peptidgruppen der Schleifen der Polypeptidkette werden Wasserstoffbrückenbindungen in der Kreuz-β-Form gebildet. Ein anderer Typ – die vollständige β-Struktur – ist charakteristisch für die gesamte Polypeptidkette, die eine längliche Form hat und durch interpeptidische Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten parallelen Polypeptidketten gehalten wird (Abb. 3). Diese Struktur ähnelt dem Blasebalg eines Akkordeons. Darüber hinaus sind Varianten von β-Strukturen möglich: Sie können durch parallele Ketten (die N-terminalen Enden der Polypeptidketten sind in die gleiche Richtung gerichtet) und antiparallel (die N-terminalen Enden sind in unterschiedliche Richtungen gerichtet) gebildet werden. Die Seitenradikale einer Schicht werden zwischen den Seitenradikalen einer anderen Schicht platziert.
In Proteinen sind durch die Umlagerung von Wasserstoffbrücken Übergänge von α-Strukturen zu β-Strukturen und zurück möglich. Anstelle regelmäßiger interpeptidischer Wasserstoffbrückenbindungen entlang der Kette (dank derer sich die Polypeptidkette spiralförmig verdreht) entfalten sich die helikalen Abschnitte und Wasserstoffbrückenbindungen schließen sich zwischen den verlängerten Fragmenten der Polypeptidketten. Dieser Übergang findet im Keratin, dem Haarprotein, statt. Beim Waschen der Haare mit alkalischen Reinigungsmitteln wird die helikale Struktur von β-Keratin leicht zerstört und es verwandelt sich in α-Keratin (lockiges Haar glättet sich).
Die Zerstörung regulärer Sekundärstrukturen von Proteinen (α-Helices und β-Strukturen) wird analog zum Schmelzen eines Kristalls als „Schmelzen“ von Polypeptiden bezeichnet. In diesem Fall werden Wasserstoffbrückenbindungen aufgebrochen und die Polypeptidketten nehmen die Form eines zufälligen Knäuels an. Folglich wird die Stabilität von Sekundärstrukturen durch interpeptidische Wasserstoffbrückenbindungen bestimmt. Andere Bindungsarten spielen dabei fast keine Rolle, mit Ausnahme von Disulfidbindungen entlang der Polypeptidkette an den Stellen von Cysteinresten. Kurze Peptide werden durch Disulfidbindungen zu Zyklen geschlossen. Viele Proteine enthalten sowohl α-helikale Regionen als auch β-Strukturen. Es gibt fast keine natürlichen Proteine, die zu 100 % aus einer α-Helix bestehen (die Ausnahme ist Paramyosin, ein Muskelprotein, das zu 96–100 % aus einer α-Helix besteht), während synthetische Polypeptide zu 100 % aus einer Helix bestehen.
Andere Proteine weisen unterschiedliche Windungsgrade auf. Eine hohe Häufigkeit α-helikaler Strukturen wird in Paramyosin, Myoglobin und Hämoglobin beobachtet. Im Gegensatz dazu ist bei Trypsin, einer Ribonuklease, ein erheblicher Teil der Polypeptidkette in geschichtete β-Strukturen gefaltet. Proteine von Stützgeweben: Keratin (Protein von Haaren, Wolle), Kollagen (Protein von Sehnen, Haut), Fibroin (Protein von natürlicher Seide) haben eine β-Konfiguration von Polypeptidketten. Die unterschiedlichen Helizitätsgrade der Polypeptidketten von Proteinen weisen darauf hin, dass es offensichtlich Kräfte gibt, die die Helizität teilweise stören oder die regelmäßige Faltung der Polypeptidkette „unterbrechen“. Der Grund dafür ist eine kompaktere Faltung der Protein-Polypeptidkette in einem bestimmten Volumen, also in eine Tertiärstruktur.
Der Name „Eichhörnchen“ kommt von der Fähigkeit vieler von ihnen, beim Erhitzen weiß zu werden. Der Name „Proteine“ kommt vom griechischen Wort für „zuerst“ und weist auf ihre Bedeutung im Körper hin. Je höher der Organisationsgrad der Lebewesen, desto vielfältiger ist die Zusammensetzung der Proteine.
Proteine werden aus Aminosäuren gebildet, die durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind. Peptid Bindung: zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen. Wenn zwei Aminosäuren interagieren, entsteht ein Dipeptid (aus den Resten zweier Aminosäuren, aus dem Griechischen. Peptos– gekocht). Der Austausch, Ausschluss oder die Neuanordnung von Aminosäuren in einer Polypeptidkette führt zur Entstehung neuer Proteine. Wenn beispielsweise nur eine Aminosäure (Glutamin durch Valin) ersetzt wird, kommt es zu einer schweren Krankheit – der Sichelzellenanämie, bei der die roten Blutkörperchen eine andere Form haben und ihre Hauptfunktionen (Sauerstofftransport) nicht erfüllen können. Bei der Bildung einer Peptidbindung wird ein Wassermolekül abgespalten. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste werden unterschieden:
– Oligopeptide (Di-, Tri-, Tetrapeptide usw.) – enthalten bis zu 20 Aminosäurereste;
– Polypeptide – 20 bis 50 Aminosäurereste;
– Eichhörnchen – über 50, manchmal Tausende von Aminosäureresten
Aufgrund ihrer physikalisch-chemischen Eigenschaften werden Proteine zwischen hydrophil und hydrophob unterschieden.
Es gibt vier Organisationsebenen des Proteinmoleküls – äquivalente räumliche Strukturen (Konfigurationen, Konformation) Proteine: primär, sekundär, tertiär und quartär.
Primär Die Struktur von Proteinen ist die einfachste. Es hat die Form einer Polypeptidkette, in der Aminosäuren durch eine starke Peptidbindung miteinander verbunden sind. Bestimmt durch die qualitative und quantitative Zusammensetzung der Aminosäuren und deren Reihenfolge.
Sekundär Die Struktur wird überwiegend durch Wasserstoffbrückenbindungen gebildet, die zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppe einer Helix-Kurve und den Sauerstoffatomen der CO-Gruppe der anderen gebildet wurden und entlang der Spirale oder zwischen parallelen Falten des Proteinmoleküls gerichtet sind. Das Proteinmolekül ist teilweise oder vollständig zu einer α-Helix verdreht oder bildet eine β-Faltblattstruktur. Keratinproteine bilden beispielsweise eine α-Helix. Sie sind Teil von Hufen, Hörnern, Haaren, Federn, Nägeln und Krallen. Die Proteine, aus denen Seide besteht, haben ein β-Faltblatt. Aminosäurereste (R-Gruppen) bleiben außerhalb der Helix. Wasserstoffbindungen sind viel schwächer als kovalente Bindungen, bilden aber bei einer beträchtlichen Anzahl von ihnen eine ziemlich starke Struktur.
Die Funktion in Form einer verdrehten Spirale ist charakteristisch für einige fibrilläre Proteine – Myosin, Aktin, Fibrinogen, Kollagen usw.
Tertiär Proteinstruktur. Diese Struktur ist für jedes Protein konstant und einzigartig. Sie wird durch die Größe, Polarität der R-Gruppen, Form und Reihenfolge der Aminosäurereste bestimmt. Die Polypeptidhelix ist auf eine bestimmte Weise verdreht und gefaltet. Die Bildung der Tertiärstruktur eines Proteins führt zur Bildung einer speziellen Konfiguration des Proteins – Kügelchen (von lateinisch globulus – Kugel). Seine Bildung wird durch verschiedene Arten nichtkovalenter Wechselwirkungen bestimmt: hydrophob, Wasserstoff, ionisch. Zwischen Cystein-Aminosäureresten treten Disulfidbrücken auf.
Hydrophobe Bindungen sind schwache Bindungen zwischen unpolaren Seitenketten, die durch die gegenseitige Abstoßung von Lösungsmittelmolekülen entstehen. In diesem Fall verdreht sich das Protein, sodass die hydrophoben Seitenketten tief in das Molekül eindringen und es vor der Wechselwirkung mit Wasser schützen, während die hydrophilen Seitenketten außerhalb liegen.
Die meisten Proteine haben eine Tertiärstruktur – Globuline, Albumine usw.
Quartär Proteinstruktur. Entsteht durch die Kombination einzelner Polypeptidketten. Zusammen bilden sie eine funktionelle Einheit. Es gibt verschiedene Arten von Bindungen: hydrophob, Wasserstoff, elektrostatisch, ionisch.
Elektrostatische Bindungen entstehen zwischen elektronegativen und elektropositiven Resten von Aminosäureresten.
Einige Proteine zeichnen sich durch eine kugelförmige Anordnung von Untereinheiten aus – das ist kugelförmig Proteine. Kugelförmige Proteine lösen sich leicht in Wasser oder Salzlösungen. Über 1000 bekannte Enzyme gehören zu den globulären Proteinen. Zu den globulären Proteinen gehören einige Hormone, Antikörper und Transportproteine. Beispielsweise ist das komplexe Molekül Hämoglobin (Protein der roten Blutkörperchen) ein globuläres Protein und besteht aus vier Globin-Makromolekülen: zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, die jeweils mit Häm verbunden sind, das Eisen enthält.
Andere Proteine zeichnen sich durch die Assoziation zu helikalen Strukturen aus – das ist fibrillär (von lateinisch fibrilla – Faser) Proteine. Mehrere (3 bis 7) α-Helices sind wie Fasern in einem Kabel miteinander verdrillt. Fibrilläre Proteine sind in Wasser unlöslich.
Proteine werden in einfache und komplexe Proteine unterteilt.
Einfache Proteine (Proteine) bestehen nur aus Aminosäureresten. Zu den einfachen Proteinen gehören Globuline, Albumine, Gluteline, Prolamine, Protamine und Kolben. Albumine (z. B. Serumalbumin) sind in Wasser löslich, Globuline (z. B. Antikörper) sind in Wasser unlöslich, aber in wässrigen Lösungen bestimmter Salze (Natriumchlorid usw.) löslich.
Komplexe Proteine (Proteine) umfassen neben Aminosäureresten auch Verbindungen anderer Art, die sogenannte prothetisch Gruppe. Metalloproteine sind beispielsweise Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten oder durch Metallatome verbunden sind (die meisten Enzyme), Nukleoproteine sind Proteine, die mit Nukleinsäuren (Chromosomen usw.) verbunden sind, Phosphoproteine sind Proteine, die Phosphorsäurereste enthalten (Eigelbprotein usw.). ), Glykoproteine – mit Kohlenhydraten verbundene Proteine (einige Hormone, Antikörper usw.), Chromoproteine – Proteine, die Pigmente enthalten (Myoglobin usw.), Lipoproteine – Proteine, die Lipide enthalten (in der Zusammensetzung von Membranen enthalten).
Die Existenz von 4 Ebenen der strukturellen Organisation eines Proteinmoleküls wurde nachgewiesen.
Primäre Proteinstruktur– die Reihenfolge der Anordnung der Aminosäurereste in der Polypeptidkette. In Proteinen sind einzelne Aminosäuren miteinander verknüpft Peptidbindungen, entsteht durch die Wechselwirkung von a-Carboxyl- und a-Aminogruppen von Aminosäuren.
Bisher wurde die Primärstruktur Zehntausender verschiedener Proteine entschlüsselt. Um die Primärstruktur eines Proteins zu bestimmen, wird die Aminosäurezusammensetzung mithilfe von Hydrolysemethoden bestimmt. Anschließend wird die chemische Natur der terminalen Aminosäuren bestimmt. Der nächste Schritt besteht darin, die Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette zu bestimmen. Zu diesem Zweck wird die selektive partielle (chemische und enzymatische) Hydrolyse eingesetzt. Es ist möglich, Röntgenbeugungsanalysen sowie Daten zur komplementären Nukleotidsequenz der DNA zu verwenden.
Sekundärstruktur von Proteinen– Konfiguration der Polypeptidkette, d.h. eine Methode zum Verpacken einer Polypeptidkette in eine bestimmte Konformation. Dieser Prozess verläuft nicht chaotisch, sondern nach dem in die Primärstruktur eingebetteten Programm.
Die Stabilität der Sekundärstruktur wird hauptsächlich durch Wasserstoffbrücken gewährleistet, aber auch kovalente Bindungen – Peptid und Disulfid – leisten einen gewissen Beitrag.
Betrachtet wird der wahrscheinlichste Strukturtyp globulärer Proteine a-Helix. Die Verdrehung der Polypeptidkette erfolgt im Uhrzeigersinn. Jedes Protein zeichnet sich durch einen bestimmten Grad an Helikalisierung aus. Wenn die Hämoglobinketten zu 75 % spiralisiert sind, beträgt der Pepsinanteil nur 30 %.
Die Art der Konfiguration von Polypeptidketten, die in den Proteinen von Haaren, Seide und Muskeln vorkommen, wird als bezeichnet B-Strukturen. Die Segmente der Peptidkette sind in einer einzigen Schicht angeordnet und bilden eine Figur, die einem zu einer Ziehharmonika gefalteten Blatt ähnelt. Die Schicht kann aus zwei oder mehr Peptidketten bestehen.
In der Natur gibt es Proteine, deren Struktur weder der β- noch der a-Struktur entspricht. Beispielsweise ist Kollagen ein fibrilläres Protein, das den Großteil des Bindegewebes im menschlichen und tierischen Körper ausmacht.
Protein-Tertiärstruktur– räumliche Ausrichtung der Polypeptidhelix oder die Art und Weise, wie die Polypeptidkette in einem bestimmten Volumen angeordnet ist. Das erste Protein, dessen Tertiärstruktur durch Röntgenbeugungsanalyse aufgeklärt werden konnte, war Pottwal-Myoglobin (Abb. 2).
Bei der Stabilisierung der räumlichen Struktur von Proteinen spielen neben kovalenten Bindungen nichtkovalente Bindungen (Wasserstoff, elektrostatische Wechselwirkungen geladener Gruppen, intermolekulare Van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Wechselwirkungen usw.) die Hauptrolle.
Nach modernen Vorstellungen entsteht die Tertiärstruktur eines Proteins nach Abschluss seiner Synthese spontan. Die Hauptantriebskraft ist die Wechselwirkung von Aminosäureradikalen mit Wassermolekülen. In diesem Fall tauchen unpolare hydrophobe Aminosäurereste in das Proteinmolekül ein und polare Radikale sind auf Wasser ausgerichtet. Der Prozess der Bildung der nativen räumlichen Struktur einer Polypeptidkette wird als bezeichnet falten. Proteine genannt Begleitpersonen. Sie nehmen am Falten teil. Es wurden eine Reihe erblicher Erkrankungen des Menschen beschrieben, deren Entstehung mit Störungen durch Mutationen im Faltungsprozess (Pigmentose, Fibrose etc.) einhergeht.
Mit Methoden der Röntgenbeugungsanalyse wurde die Existenz struktureller Organisationsebenen des Proteinmoleküls nachgewiesen, die zwischen der Sekundär- und Tertiärstruktur liegen. Domain ist eine kompakte kugelförmige Struktureinheit innerhalb einer Polypeptidkette (Abb. 3). Es wurden viele Proteine entdeckt (z. B. Immunglobuline), die aus Domänen unterschiedlicher Struktur und Funktion bestehen und von unterschiedlichen Genen kodiert werden.
Alle biologischen Eigenschaften von Proteinen hängen mit der Erhaltung ihrer Tertiärstruktur zusammen, die sogenannte einheimisch. Das Proteinkügelchen ist keine absolut starre Struktur: Reversible Bewegungen von Teilen der Peptidkette sind möglich. Diese Änderungen stören nicht die Gesamtkonformation des Moleküls. Die Konformation eines Proteinmoleküls wird durch den pH-Wert der Umgebung, die Ionenstärke der Lösung und die Wechselwirkung mit anderen Substanzen beeinflusst. Jegliche Einflüsse, die zu einer Störung der nativen Konformation des Moleküls führen, gehen mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der biologischen Eigenschaften des Proteins einher.
Quartäre Proteinstruktur- eine Methode zur räumlichen Anordnung einzelner Polypeptidketten mit gleicher oder unterschiedlicher Primär-, Sekundär- oder Tertiärstruktur und zur Bildung einer strukturell und funktionell einheitlichen makromolekularen Formation.
Ein Proteinmolekül, das aus mehreren Polypeptidketten besteht, wird genannt Oligomer, und jede darin enthaltene Kette - Protomer. Oligomere Proteine sind oft aus einer geraden Anzahl von Protomeren aufgebaut; das Hämoglobinmolekül besteht beispielsweise aus zwei a- und zwei b-Polypeptidketten (Abb. 4).
Etwa 5 % der Proteine haben eine Quartärstruktur, darunter Hämoglobin und Immunglobuline. Die Struktur der Untereinheiten ist charakteristisch für viele Enzyme.
Proteinmoleküle, aus denen ein Protein mit Quartärstruktur besteht, werden getrennt an Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Ein Protein erhält biologische Aktivität nur, wenn seine Protomerbestandteile kombiniert werden. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur.
Einige Forscher erkennen die Existenz einer fünften Ebene der Proteinstrukturorganisation an. Das Metabolonen - polyfunktionelle makromolekulare Komplexe verschiedener Enzyme, die den gesamten Weg der Substratumwandlungen katalysieren (höhere Fettsäuresynthetasen, Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, Atmungskette).
Sekundärstruktur von Proteinen ist eine Methode zur Faltung einer Polypeptidkette in eine kompaktere Struktur, bei der Peptidgruppen interagieren und Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen bilden.
Die Bildung einer Sekundärstruktur wird durch den Wunsch des Peptids verursacht, eine Konformation mit der größten Anzahl an Bindungen zwischen Peptidgruppen anzunehmen. Die Art der Sekundärstruktur hängt von der Stabilität der Peptidbindung, der Beweglichkeit der Bindung zwischen dem zentralen Kohlenstoffatom und dem Kohlenstoff der Peptidgruppe und der Größe des Aminosäurerests ab. All dies, gepaart mit der Aminosäuresequenz, führt anschließend zu einer streng definierten Proteinkonfiguration.
Für die Sekundärstruktur gibt es zwei Möglichkeiten: in Form eines „Seils“ – α-Helix(α-Struktur) und in Form eines „Akkordeons“ – β-plissierte Schicht(β-Struktur). In einem Protein sind in der Regel beide Strukturen gleichzeitig vorhanden, jedoch in unterschiedlichen Anteilen. Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.
Die Sekundärstruktur wird gebildet nur unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen: Das Sauerstoffatom einer Gruppe reagiert mit dem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten usw.
Diese Struktur ist eine rechtsdrehende Spirale, gebildet durch Wasserstoff Verbindungen zwischen Peptidgruppen 1. und 4., 4. und 7., 7. und 10. usw. Aminosäurereste.
Spiralbildung wird verhindert Prolin und Hydroxyprolin, die aufgrund ihrer zyklischen Struktur einen „Bruch“ der Kette, ihre erzwungene Biegung, wie beispielsweise bei Kollagen, bewirken.
Die Höhe der Helixwindung beträgt 0,54 nm und entspricht 3,6 Aminosäureresten, 5 volle Windungen entsprechen 18 Aminosäuren und belegen 2,7 nm.
Bei dieser Faltungsmethode liegt das Proteinmolekül wie eine „Schlange“; entfernte Abschnitte der Kette liegen nahe beieinander. Dadurch können Peptidgruppen zuvor aus der Proteinkette entfernter Aminosäuren über Wasserstoffbrückenbindungen interagieren.
Unter Sekundärstruktur versteht man die Art und Weise, wie eine Polypeptidkette in einer geordneten Struktur angeordnet ist. Die Sekundärstruktur wird durch die Primärstruktur bestimmt. Da die Primärstruktur genetisch bedingt ist, kann es zur Bildung einer Sekundärstruktur kommen, wenn die Polypeptidkette das Ribosom verlässt. Die Sekundärstruktur wird stabilisiert Wasserstoffbrücken, die zwischen den NH- und CO-Gruppen von Peptidbindungen gebildet werden.
Unterscheiden a-Helix, b-Struktur und ungeordnete Konformation (Schlaufe).
Struktur α-Helices wurde vorgeschlagen Pauling Und Corey(1951). Hierbei handelt es sich um eine Art Protein-Sekundärstruktur, die wie eine regelmäßige Helix aussieht (Abb. 2.2). Eine α-Helix ist eine stabförmige Struktur, bei der sich die Peptidbindungen im Inneren der Helix und die Aminosäure-Seitenreste außerhalb befinden. Die a-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die parallel zur Helixachse verlaufen und zwischen dem ersten und fünften Aminosäurerest auftreten. Somit ist in ausgedehnten helikalen Regionen jeder Aminosäurerest an der Bildung von zwei Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.
Reis. 2.2. Struktur der α-Helix.
Es gibt 3,6 Aminosäurereste pro Helixwindung, die Helixsteigung beträgt 0,54 nm und es gibt 0,15 nm pro Aminosäurerest. Der Spiralwinkel beträgt 26°. Die Regelmäßigkeitsperiode einer a-Helix beträgt 5 Windungen bzw. 18 Aminosäurereste. Am häufigsten sind rechtsdrehende a-Helices, d.h. Die Spirale dreht sich im Uhrzeigersinn. Die Bildung einer a-Helix wird durch Prolin, Aminosäuren mit geladenen und sperrigen Radikalen (elektrostatische und mechanische Hindernisse), verhindert.
Eine weitere Spiralform liegt vor Kollagen . Im Körper von Säugetieren ist Kollagen das mengenmäßig vorherrschende Protein: Es macht 25 % des Gesamtproteins aus. Kollagen kommt in verschiedenen Formen vor, vor allem im Bindegewebe. Es handelt sich um eine linksgängige Helix mit einer Ganghöhe von 0,96 nm und 3,3 Resten pro Windung, flacher als die α-Helix. Im Gegensatz zur α-Helix ist hier die Bildung von Wasserstoffbrücken ausgeschlossen. Kollagen hat eine ungewöhnliche Aminosäurezusammensetzung: 1/3 ist Glycin, etwa 10 % Prolin sowie Hydroxyprolin und Hydroxylysin. Die letzten beiden Aminosäuren werden nach der Kollagenbiosynthese durch posttranslationale Modifikation gebildet. In der Struktur von Kollagen wiederholt sich das Gly-X-Y-Triplett ständig, wobei die Position X häufig durch Prolin und die Position Y durch Hydroxylysin besetzt ist. Es gibt gute Hinweise darauf, dass Kollagen allgegenwärtig als rechtsdrehende Tripelhelix vorkommt, die aus drei primären linksdrehenden Helices besteht. Bei einer Dreifachhelix landet jeder dritte Rest im Zentrum, wo aus sterischen Gründen nur Glycin hineinpasst. Das gesamte Kollagenmolekül ist etwa 300 nm lang.
b-Struktur(b-gefaltete Schicht). Es kommt in globulären Proteinen sowie in einigen fibrillären Proteinen vor, beispielsweise Seidenfibroin (Abb. 2.3).
Reis. 2.3. b-Struktur
Die Struktur hat flache Form. Die Polypeptidketten sind fast vollständig verlängert und nicht eng verdreht wie bei einer a-Helix. Die Ebenen der Peptidbindungen liegen im Raum wie gleichmäßige Falten eines Blattes Papier. Es wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den CO- und NH-Gruppen der Peptidbindungen benachbarter Polypeptidketten stabilisiert. Wenn die Polypeptidketten, die die b-Struktur bilden, in die gleiche Richtung verlaufen (d. h. die C- und N-Termini fallen zusammen) – parallele B-Struktur; wenn im Gegenteil - antiparallele b-Struktur. Die Seitenradikale einer Schicht werden zwischen den Seitenradikalen einer anderen Schicht platziert. Wenn sich eine Polypeptidkette biegt und parallel zu sich selbst verläuft, dann ist dies der Fall antiparallele B-Kreuzstruktur. Zwischen den Peptidgruppen der Schleifen der Polypeptidkette werden Wasserstoffbrückenbindungen in der b-Kreuzstruktur gebildet.
Der Gehalt an a-Helices in bisher untersuchten Proteinen ist äußerst variabel. Bei einigen Proteinen, beispielsweise Myoglobin und Hämoglobin, liegt der Struktur die a-Helix zugrunde und macht 75 % aus, bei Lysozym 42 %, bei Pepsin nur 30 %. Andere Proteine, zum Beispiel das Verdauungsenzym Chymotrypsin, haben praktisch keine a-helikale Struktur und ein erheblicher Teil der Polypeptidkette passt in geschichtete b-Strukturen. Unterstützende Gewebeproteine wie Kollagen (Sehnen- und Hautprotein) und Fibroin (natürliches Seidenprotein) haben eine b-Konfiguration der Polypeptidketten.
Es wurde nachgewiesen, dass die Bildung von α-Helices durch Glu, Ala, Leu und β-Strukturen durch Met, Val, Ile erleichtert wird; an Stellen, an denen sich die Polypeptidkette biegt – gly, pro, asn. Es wird angenommen, dass sechs geclusterte Reste, von denen vier zur Bildung der Helix beitragen, als Zentrum der Helikalisierung angesehen werden können. Von diesem Zentrum aus wachsen Helices in beide Richtungen zu einem Abschnitt – einem Tetrapeptid, das aus Resten besteht, die die Bildung dieser Helices verhindern. Bei der Bildung der β-Struktur übernehmen drei von fünf Aminosäureresten, die zur Bildung der β-Struktur beitragen, die Rolle der Primer.
Bei den meisten Strukturproteinen überwiegt eine der Sekundärstrukturen, die durch ihre Aminosäurezusammensetzung bestimmt wird. Ein hauptsächlich in Form einer α-Helix aufgebautes Strukturprotein ist α-Keratin. Tierhaare (Fell), Federn, Federkiele, Krallen und Hufe bestehen hauptsächlich aus Keratin. Als Bestandteil von Zwischenfilamenten ist Keratin (Cytokeratin) ein wesentlicher Bestandteil des Zytoskeletts. In Keratinen ist der größte Teil der Peptidkette zu einer rechtsdrehenden α-Helix gefaltet. Zwei Peptidketten bilden eine einzige Linke Superspirale. Superspiralisierte Keratin-Dimere verbinden sich zu Tetrameren, die sich zu einer Aggregation zusammenschließen Protofibrillen mit einem Durchmesser von 3 nm. Schließlich bilden sich acht Protofibrillen Mikrofibrillen mit einem Durchmesser von 10 nm.
Haare sind aus denselben Fibrillen aufgebaut. So sind in einer einzelnen Wollfaser mit einem Durchmesser von 20 Mikrometern Millionen von Fibrillen miteinander verflochten. Einzelne Keratinketten sind durch zahlreiche Disulfidbrücken vernetzt, was ihnen zusätzliche Festigkeit verleiht. Bei der Dauerwelle laufen folgende Prozesse ab: Zunächst werden Disulfidbrücken durch Reduktion mit Thiolen zerstört und anschließend wird das Haar durch Erhitzen in die gewünschte Form gebracht. Gleichzeitig entstehen durch Oxidation durch Luftsauerstoff neue Disulfidbrücken, die die Form der Frisur beibehalten.
Seide wird aus den Kokons der Raupen der Seidenraupe gewonnen ( Bombyx mori) und verwandte Arten. Das Hauptprotein der Seide, Fibroin, hat die Struktur einer antiparallel gefalteten Schicht, und die Schichten selbst sind parallel zueinander angeordnet und bilden zahlreiche Schichten. Da in gefalteten Strukturen die Seitenketten der Aminosäurereste vertikal nach oben und unten ausgerichtet sind, passen nur kompakte Gruppen in die Zwischenräume zwischen den einzelnen Schichten. Tatsächlich besteht Fibroin zu 80 % aus Glycin, Alanin und Serin, d. h. drei Aminosäuren, die sich durch minimale Seitenkettengrößen auszeichnen. Das Fibroinmolekül enthält ein typisches sich wiederholendes Fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Ungeordneter Körperbau. Bereiche eines Proteinmoleküls, die nicht zu helikalen oder gefalteten Strukturen gehören, werden als ungeordnet bezeichnet.
Suprasekundäre Struktur. Alpha-Helix- und Beta-Strukturregionen in Proteinen können miteinander und untereinander interagieren und Anordnungen bilden. Die in nativen Proteinen vorkommenden suprasekundären Strukturen sind energetisch am günstigsten. Dazu gehört eine superspiralisierte α-Helix, bei der zwei α-Helices relativ zueinander verdreht sind und eine linksdrehende Superhelix bilden (Bacteriorhodopsin, Hemerythrin); abwechselnde α-helikale und β-strukturelle Fragmente der Polypeptidkette (z. B. Rossmanns βαβαβ-Verbindung, gefunden in der NAD + -Bindungsregion von Dehydrogenase-Enzymmolekülen); Die antiparallele dreisträngige β-Struktur (βββ) wird β-Zickzack genannt und kommt in einer Reihe von Enzymen von Mikroben, Protozoen und Wirbeltieren vor.
