İkincil yapı, aynı zincirin peptid grupları veya bitişik polipeptit zincirleri arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle bir polipeptit zincirinin düzenli bir yapıya katlanmasının bir yoludur. Konfigürasyonlarına göre ikincil yapılar sarmal (α-sarmal) ve katmanlı-katlanmış (β-yapı ve çapraz-β-form) olarak ikiye ayrılır.
α-Helis. Bu, bir polipeptit zinciri içindeki peptitler arası hidrojen bağları nedeniyle oluşan, düzenli bir sarmala benzeyen bir tür ikincil protein yapısıdır. Peptit bağının tüm özelliklerini dikkate alan a-sarmalın yapısının modeli (Şekil 2), Pauling ve Corey tarafından önerildi. α sarmalının ana özellikleri:
· sarmal simetriye sahip polipeptit zincirinin sarmal konfigürasyonu;
· her birinci ve dördüncü amino asit kalıntısının peptid grupları arasında hidrojen bağlarının oluşması;
Spiral dönüşlerin düzenliliği;
· yan radikallerin yapısına bakılmaksızın a-sarmalındaki tüm amino asit kalıntılarının eşdeğerliği;
· Amino asitlerin yan radikalleri α-heliks oluşumuna katılmazlar.
Dışarıdan, α-sarmalı bir elektrikli sobanın hafifçe gerilmiş bir spiraline benziyor. Birinci ve dördüncü peptid grupları arasındaki hidrojen bağlarının düzenliliği, polipeptit zincirinin dönüşlerinin düzenliliğini belirler. Bir dönüşün yüksekliği veya a sarmalının eğimi 0,54 nm'dir; 3,6 amino asit kalıntısı içerir, yani her bir amino asit kalıntısı eksen boyunca (bir amino asit kalıntısının yüksekliği) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm) hareket eder, bu da tüm amino asit kalıntılarının eşdeğerliğinden bahsetmemize olanak tanır α sarmalında. Bir a-sarmalın düzenlilik periyodu 5 dönüş veya 18 amino asit kalıntısıdır; bir periyodun uzunluğu 2,7 nm'dir. Pirinç. 3. Pauling-Corey a-sarmal modeli
β-Yapısı. Bu, polipeptit zincirinin hafif kavisli bir konfigürasyonuna sahip olan ve bir polipeptit zincirinin veya bitişik polipeptit zincirlerinin ayrı bölümleri içindeki peptitler arası hidrojen bağları tarafından oluşturulan bir tür ikincil yapıdır. Aynı zamanda katmanlı katlama yapısı olarak da adlandırılır. β-yapılarının çeşitleri vardır. Bir proteinin bir polipeptit zincirinin oluşturduğu sınırlı katmanlı bölgelere çapraz-β formu (kısa β yapısı) adı verilir. Polipeptit zincirinin halkalarının peptit grupları arasında çapraz beta formundaki hidrojen bağları oluşur. Başka bir tip - tam β yapısı - uzun bir şekle sahip olan ve bitişik paralel polipeptit zincirleri arasındaki peptitler arası hidrojen bağları tarafından tutulan tüm polipeptit zincirinin karakteristiğidir (Şekil 3). Bu yapı akordeonun körüğüne benzemektedir. Ayrıca, β-yapılarının varyantları da mümkündür: paralel zincirler (polipeptit zincirlerinin N-terminal uçları aynı yöne yönlendirilir) ve antiparalel (N-terminal uçları farklı yönlere yönlendirilir) tarafından oluşturulabilirler. Bir katmanın yan radikalleri diğer katmanın yan radikalleri arasına yerleştirilir.
Proteinlerde, hidrojen bağlarının yeniden düzenlenmesi nedeniyle α yapılarından β yapılarına ve geriye geçişler mümkündür. Zincir boyunca düzenli peptitlerarası hidrojen bağları yerine (polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde bükülmesi sayesinde), sarmal bölümler çözülür ve polipeptit zincirlerinin uzun parçaları arasında hidrojen bağları kapanır. Bu geçiş saçın proteini olan keratinde bulunur. Alkali deterjanlarla saç yıkanırken β-keratinin sarmal yapısı kolayca bozulur ve α-keratine (kıvırcık saçları düzleştirir) dönüşür.
Proteinlerin düzenli ikincil yapılarının (a-sarmalları ve β-yapıları) bir kristalin erimesine benzetilerek yok edilmesine polipeptitlerin "erimesi" denir. Bu durumda hidrojen bağları kopar ve polipeptit zincirleri rastgele bir düğüm şeklini alır. Sonuç olarak, ikincil yapıların stabilitesi, peptitler arası hidrojen bağları tarafından belirlenir. Sistein kalıntılarının bulunduğu yerlerde polipeptit zinciri boyunca disülfit bağları haricinde diğer bağ türleri bunda neredeyse hiç rol almaz. Kısa peptidler disülfit bağları nedeniyle döngülere kapatılır. Birçok protein hem α-sarmal bölgeleri hem de β-yapılarını içerir. %100 a-sarmaldan oluşan neredeyse hiç doğal protein yoktur (istisna, %96-100 a-sarmaldan oluşan bir kas proteini olan paramiyosindir), sentetik polipeptitler ise %100 sarmala sahiptir.
Diğer proteinlerin değişen derecelerde kıvrılmaları vardır. Paramiyozin, miyoglobin ve hemoglobinde yüksek sıklıkta α-sarmal yapılar gözlenir. Buna karşılık, bir ribonükleaz olan trypsin'de polipeptit zincirinin önemli bir kısmı katmanlı β-yapılarına katlanır. Destek dokularının proteinleri: keratin (saç proteini, yün proteini), kollajen (tendon proteini, deri proteini), fibroin (doğal ipek proteini) polipeptit zincirlerinin β-konfigürasyonuna sahiptir. Proteinlerin polipeptit zincirlerinin farklı sarmal dereceleri, açıkça, sarmallığı kısmen bozan veya polipeptit zincirinin düzenli katlanmasını "kıran" kuvvetlerin bulunduğunu gösterir. Bunun nedeni, protein polipeptit zincirinin belirli bir hacimde, yani üçüncül bir yapıya daha kompakt bir şekilde katlanmasıdır.
"Sincap" adı, birçoğunun ısıtıldığında beyaza dönüşme yeteneğinden gelir. "Proteinler" adı, Yunanca "ilk" anlamına gelen kelimeden gelir ve bunların vücuttaki önemini belirtir. Canlıların organizasyon düzeyi ne kadar yüksek olursa, proteinlerin bileşimi de o kadar çeşitli olur.
Proteinler, birbirine kovalent bağlarla bağlanan amino asitlerden oluşur. peptit Bağ: Bir amino asidin karboksil grubu ile diğerinin amino grubu arasında. İki amino asit etkileşime girdiğinde, bir dipeptit oluşur (iki amino asidin kalıntılarından, Yunancadan. peptos– pişmiş). Bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin değiştirilmesi, hariç tutulması veya yeniden düzenlenmesi, yeni proteinlerin ortaya çıkmasına neden olur. Örneğin, yalnızca bir amino asit (glutamin ile valin) değiştirilirken, ciddi bir hastalık ortaya çıkar - orak hücreli anemi, kırmızı kan hücreleri farklı bir şekle sahip olduğunda ve ana işlevlerini (oksijen taşınması) yerine getiremediğinde. Bir peptid bağı oluştuğunda bir su molekülü bölünür. Amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak bunlar ayırt edilir:
– oligopeptitler (di-, tri-, tetrapeptidler, vb.) – 20'ye kadar amino asit kalıntısı içerir;
– polipeptitler – 20 ila 50 amino asit kalıntısı;
– sincaplar – 50’nin üzerinde, bazen binlerce amino asit kalıntısı
Proteinler fizikokimyasal özelliklerine göre hidrofilik ve hidrofobik olarak ayrılır.
Protein molekülünün dört düzeydeki organizasyonu vardır - eşdeğer uzaysal yapılar (konfigürasyonlar, konformasyon) proteinler: birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül.
Öncelik Proteinlerin yapısı en basit olanıdır. Amino asitlerin birbirine güçlü bir peptit bağı ile bağlandığı bir polipeptit zinciri formuna sahiptir. Amino asitlerin niteliksel ve niceliksel bileşimi ve dizileri ile belirlenir.
İkincil yapı ağırlıklı olarak bir sarmal kıvrımının NH grubunun hidrojen atomları ile diğerinin CO grubunun oksijen atomları arasında oluşan ve protein molekülünün spirali boyunca veya paralel katları arasında yönlendirilen hidrojen bağlarından oluşur. Protein molekülü kısmen veya tamamen bir a-sarmal şeklinde bükülür veya bir β-yaprak yapısı oluşturur. Örneğin keratin proteinleri bir a-sarmal oluşturur. Bunlar toynakların, boynuzların, saçların, tüylerin, tırnakların ve pençelerin bir parçasıdır. İpeği oluşturan proteinlerin bir β yaprağı vardır. Amino asit radikalleri (R grupları) sarmalın dışında kalır. Hidrojen bağları kovalent bağlardan çok daha zayıftır, ancak önemli sayıda oldukça güçlü bir yapı oluştururlar.
Bükülmüş bir spiral şeklinde işleyiş, bazı fibriler proteinlerin (miyozin, aktin, fibrinojen, kollajen vb.) karakteristik özelliğidir.
Üçüncül protein yapısı. Bu yapı her protein için sabit ve benzersizdir. R gruplarının boyutu, polaritesi, amino asit kalıntılarının şekli ve dizisi ile belirlenir. Polipeptit sarmalı belirli bir şekilde bükülür ve katlanır. Bir proteinin üçüncül yapısının oluşumu, proteinin özel bir konfigürasyonunun oluşmasına yol açar - kürecikler (Latince globulus'tan - top). Oluşumu farklı kovalent olmayan etkileşim türleri tarafından belirlenir: hidrofobik, hidrojen, iyonik. Sistein amino asit kalıntıları arasında disülfit köprüleri belirir.
Hidrofobik bağlar, solvent moleküllerinin karşılıklı itilmesinden kaynaklanan, polar olmayan yan zincirler arasındaki zayıf bağlardır. Bu durumda protein, hidrofobik yan zincirlerin molekülün derinliklerine daldırılması ve molekülün su ile etkileşiminden korunmasını sağlayacak şekilde bükülürken, hidrofilik yan zincirler molekülün dışında yer alır.
Çoğu proteinin üçüncül bir yapısı vardır - globulinler, albüminler vb.
Kuaterner protein yapısı. Bireysel polipeptit zincirlerinin kombinasyonu sonucu oluşur. Birlikte işlevsel bir birim oluştururlar. Farklı bağ türleri vardır: hidrofobik, hidrojen, elektrostatik, iyonik.
Amino asit kalıntılarının elektronegatif ve elektropozitif radikalleri arasında elektrostatik bağlar oluşur.
Bazı proteinler alt birimlerin küresel düzeniyle karakterize edilir; bu küresel proteinler. Küresel proteinler su veya tuz çözeltilerinde kolaylıkla çözünür. Bilinen 1000'den fazla enzim küresel proteinlere aittir. Küresel proteinler bazı hormonları, antikorları ve taşıma proteinlerini içerir. Örneğin, karmaşık hemoglobin molekülü (kırmızı kan hücresi proteini) küresel bir proteindir ve dört globin makromolekülünden oluşur: her biri demir içeren heme'ye bağlanan iki a zinciri ve iki β zinciri.
Diğer proteinler helisel yapılara bağlanmalarıyla karakterize edilirler. fibriller (Latin fibrilla'dan - lif) proteinler. Birkaç (3 ila 7) α-helis, bir kablodaki fiberler gibi birlikte bükülür. Fibril proteinleri suda çözünmez.
Proteinler basit ve karmaşık olarak ikiye ayrılır.
Basit proteinler (proteinler) sadece amino asit kalıntılarından oluşur. Basit proteinler arasında globulinler, albüminler, glutelinler, prolaminler, protaminler, pistonlar bulunur. Albüminler (örneğin serum albümini) suda çözünür, globulinler (örneğin antikorlar) suda çözünmez, ancak belirli tuzların (sodyum klorür vb.) sulu çözeltilerinde çözünür.
Kompleks proteinler (proteidler) Amino asit kalıntılarına ek olarak, farklı yapıdaki bileşikleri içerir. protez grup. Örneğin, metaloproteinler, hem olmayan demir içeren veya metal atomlarıyla (çoğu enzim) bağlanan proteinlerdir; nükleoproteinler, nükleik asitlere (kromozomlar vb.) bağlı proteinlerdir; fosfoproteinler, fosforik asit kalıntıları içeren proteinlerdir (yumurta proteinleri yumurta sarısı vb.). ), glikoproteinler - karbonhidratlarla birleştirilmiş proteinler (bazı hormonlar, antikorlar vb.), kromoproteinler - pigment içeren proteinler (miyoglobin vb.), lipoproteinler - lipit içeren proteinler (zarların bileşimine dahil edilir).
Bir protein molekülünün 4 seviyeli yapısal organizasyonunun varlığı kanıtlanmıştır.
Birincil protein yapısı– polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Proteinlerde bireysel amino asitler birbirine bağlanır peptid bağları Amino asitlerin a-karboksil ve a-amino gruplarının etkileşiminden kaynaklanır.
Bugüne kadar onbinlerce farklı proteinin birincil yapısı çözülmüştür. Bir proteinin birincil yapısını belirlemek için amino asit bileşimi, hidroliz yöntemleri kullanılarak belirlenir. Daha sonra terminal amino asitlerin kimyasal yapısı belirlenir. Bir sonraki adım, polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisinin belirlenmesidir. Bu amaçla seçici kısmi (kimyasal ve enzimatik) hidroliz kullanılır. X-ışını kırınım analizinin yanı sıra DNA'nın tamamlayıcı nükleotid dizisine ilişkin verileri kullanmak mümkündür.
Protein ikincil yapısı– polipeptit zincirinin konfigürasyonu, yani. bir polipeptit zincirinin belirli bir konformasyona paketlenmesine yönelik bir yöntem. Bu süreç kaotik bir şekilde değil, birincil yapıya gömülü programa uygun olarak ilerlemektedir.
İkincil yapının stabilitesi esas olarak hidrojen bağları ile sağlanır, ancak kovalent bağlar (peptid ve disülfür) belirli bir katkıda bulunur.
Küresel proteinlerin en olası yapı türü dikkate alınır a-sarmal. Polipeptit zincirinin bükülmesi saat yönünde gerçekleşir. Her protein belirli bir derecede sarmallaşma ile karakterize edilir. Hemoglobin zincirleri %75 oranında spiral ise, pepsin yalnızca %30'dur.
Saç, ipek ve kas proteinlerinde bulunan polipeptit zincirlerinin konfigürasyon tipine ne ad verilir? b-yapıları. Peptit zincirinin bölümleri, akordeon şeklinde katlanmış bir tabakaya benzer bir şekil oluşturacak şekilde tek bir katman halinde düzenlenmiştir. Katman iki veya daha fazla peptid zincirinden oluşturulabilir.
Doğada, yapısı β- veya a-yapısına karşılık gelmeyen proteinler vardır; örneğin kollajen, insan ve hayvan vücudundaki bağ dokusunun büyük kısmını oluşturan fibriler bir proteindir.
Protein üçüncül yapısı– polipeptit sarmalının uzaysal yönelimi veya polipeptit zincirinin belirli bir hacimde yerleştirilme şekli. Üçüncül yapısı X-ışını kırınım analiziyle aydınlatılan ilk protein ispermeçet balinası miyoglobiniydi (Şekil 2).
Proteinlerin uzamsal yapısının stabilize edilmesinde, kovalent bağlara ek olarak, kovalent olmayan bağlar (hidrojen, yüklü grupların elektrostatik etkileşimleri, moleküller arası van der Waals kuvvetleri, hidrofobik etkileşimler vb.) Ana rolü oynar.
Modern kavramlara göre, bir proteinin üçüncül yapısı, sentezi tamamlandıktan sonra kendiliğinden oluşur. Ana itici güç, amino asit radikallerinin su molekülleri ile etkileşimidir. Bu durumda polar olmayan hidrofobik amino asit radikalleri protein molekülünün içine batırılır ve polar radikaller suya doğru yönlendirilir. Bir polipeptit zincirinin doğal uzaysal yapısının oluşma sürecine denir katlanır. Proteinler denir refakatçiler. Katlamaya katılırlar. Gelişimi, katlanma sürecindeki mutasyonlardan (pigmentoz, fibroz, vb.) kaynaklanan rahatsızlıklarla ilişkili olan bir dizi kalıtsal insan hastalığı tanımlanmıştır.
X-ışını kırınım analizi yöntemleri kullanılarak, protein molekülünün ikincil ve üçüncül yapılar arasında orta düzeyde yapısal organizasyon seviyelerinin varlığı kanıtlanmıştır. İhtisas bir polipeptit zinciri içindeki kompakt, küresel bir yapısal birimdir (Şekil 3). Farklı genler tarafından kodlanan, farklı yapı ve işlevlere sahip alanlardan oluşan birçok protein (örneğin immünoglobulinler) keşfedilmiştir.
Proteinlerin tüm biyolojik özellikleri, üçüncül yapılarının korunmasıyla ilişkilidir. yerli. Protein küreciği kesinlikle katı bir yapı değildir: Peptit zincirinin parçalarının tersinir hareketleri mümkündür. Bu değişiklikler molekülün genel konformasyonunu bozmaz. Bir protein molekülünün yapısı ortamın pH'ından, çözeltinin iyonik gücünden ve diğer maddelerle etkileşiminden etkilenir. Molekülün doğal yapısının bozulmasına yol açan herhangi bir etkiye, proteinin biyolojik özelliklerinin kısmen veya tamamen kaybı eşlik eder.
Kuaterner protein yapısı- aynı veya farklı birincil, ikincil veya üçüncül yapıya sahip bireysel polipeptit zincirlerinin uzaya yerleştirilmesi ve yapısal ve işlevsel olarak birleşik bir makromoleküler oluşumun oluşturulması için bir yöntem.
Birkaç polipeptit zincirinden oluşan protein molekülüne denir. oligomer ve buna dahil olan her zincir - protomer. Oligomerik proteinler genellikle çift sayıda protomerden oluşur; örneğin hemoglobin molekülü iki a- ve iki b-polipeptit zincirinden oluşur (Şekil 4).
Proteinlerin yaklaşık %5'i hemoglobin ve immünoglobulinleri içeren dördüncül bir yapıya sahiptir. Alt birim yapısı birçok enzimin karakteristiğidir.
Kuaterner yapıya sahip bir proteini oluşturan protein molekülleri, ribozomlarda ayrı ayrı oluşturulur ve ancak sentezin tamamlanmasından sonra ortak bir supramoleküler yapı oluşturur. Bir protein, yalnızca onu oluşturan protomerler birleştirildiğinde biyolojik aktivite kazanır. Üçüncül yapının stabilizasyonunda olduğu gibi dördüncül yapının stabilizasyonunda da aynı türde etkileşimler yer alır.
Bazı araştırmacılar, protein yapısal organizasyonunun beşinci seviyesinin varlığını kabul etmektedir. Bu metabolonlar - Substrat dönüşümlerinin tüm yolunu katalize eden çeşitli enzimlerin çok işlevli makromoleküler kompleksleri (daha yüksek yağ asidi sentetazları, piruvat dehidrojenaz kompleksi, solunum zinciri).
Protein ikincil yapısı bir polipeptit zincirinin, peptit gruplarının aralarında hidrojen bağları oluşturmak üzere etkileşime girdiği daha kompakt bir yapıya katlanması yöntemidir.
İkincil bir yapının oluşumu, peptidin, peptid grupları arasında en fazla sayıda bağa sahip bir konformasyonu benimseme arzusundan kaynaklanır. İkincil yapının türü, peptid bağının stabilitesine, merkezi karbon atomu ile peptid grubunun karbonu arasındaki bağın hareketliliğine ve amino asit radikalinin boyutuna bağlıdır. Tüm bunlar, amino asit dizisiyle birleştiğinde daha sonra kesin olarak tanımlanmış bir protein konfigürasyonuna yol açacaktır.
İkincil yapı için iki olası seçenek vardır: "ip" şeklinde - α-sarmal(α-yapısı) ve bir “akordeon” biçiminde – β-kıvrımlı katman(β-yapısı). Bir proteinde, kural olarak, her iki yapı da aynı anda mevcuttur, ancak farklı oranlardadır. Küresel proteinlerde a-sarmal, fibriler proteinlerde ise β-yapısı baskındır.
İkincil yapı oluşur sadece hidrojen bağlarının katılımıyla peptid grupları arasında: bir grubun oksijen atomu ikincinin hidrojen atomu ile reaksiyona girer, aynı zamanda ikinci peptid grubunun oksijeni üçüncünün hidrojenine bağlanır, vb.
Bu yapı, aşağıdaki şekillerden oluşan sağ yönlü bir spiraldir: hidrojen arasındaki bağlantılar peptit grupları 1. ve 4., 4. ve 7., 7. ve 10. ve benzeri amino asit kalıntıları.
Spiral oluşumu engellenir prolin ve siklik yapıları nedeniyle zincirin "kırılmasına", örneğin kollajende olduğu gibi zorla bükülmesine neden olan hidroksiprolin.
Helis dönüşünün yüksekliği 0,54 nm'dir ve 3,6 amino asit kalıntısına karşılık gelir, 5 tam dönüş ise 18 amino asite karşılık gelir ve 2,7 nm'yi kaplar.
Bu katlama yönteminde protein molekülü bir “yılan” gibi uzanır; zincirin uzak kısımları birbirine yakındır. Sonuç olarak, protein zincirinden önceden çıkarılmış amino asitlerin peptid grupları, hidrojen bağları kullanılarak etkileşime girebilir.
İkincil yapı, bir polipeptit zincirinin düzenli bir yapı halinde düzenlenme şeklidir. İkincil yapı birincil yapı tarafından belirlenir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiğinden, polipeptit zinciri ribozomdan ayrıldığında ikincil bir yapının oluşumu gerçekleşebilir. İkincil yapı stabilize edilir hidrojen bağları Peptit bağlarının NH ve CO grupları arasında oluşur.
Ayırt etmek a-sarmal, b-yapı ve düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-helisler önerildi Pauling Ve Corey(1951). Bu, düzenli bir sarmala benzeyen bir tür protein ikincil yapısıdır (Şekil 2.2). Bir a-sarmal, peptit bağlarının sarmalın içine yerleştirildiği ve yan zincir amino asit radikallerinin dışta yer aldığı çubuk şeklinde bir yapıdır. A-sarmalı, sarmal eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında meydana gelen hidrojen bağları ile stabilize edilir. Böylece, uzatılmış sarmal bölgelerde her amino asit kalıntısı, iki hidrojen bağının oluşumunda rol alır.
Pirinç. 2.2. α sarmalının yapısı.
Sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmal aralığı 0,54 nm'dir ve amino asit kalıntısı başına 0,15 nm'dir. Helis açısı 26°'dir. Bir a-sarmalının düzenlilik periyodu 5 dönüş veya 18 amino asit kalıntısıdır. En yaygın olanı sağ elini kullanan a-helislerdir; Spiral saat yönünde bükülür. A sarmalının oluşumu prolin, yüklü ve hacimli radikallere sahip amino asitler (elektrostatik ve mekanik engeller) tarafından engellenir.
Başka bir spiral şekil mevcut kolajen . Memeli vücudunda kollajen niceliksel olarak baskın proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kollajen başta bağ dokusu olmak üzere çeşitli formlarda bulunur. Bu, 0,96 nm adımlı ve dönüş başına 3,3 kalıntıya sahip, α sarmalından daha düz, solak bir sarmaldır. α sarmalının aksine burada hidrojen köprülerinin oluşması imkansızdır. Kolajenin alışılmadık bir amino asit bileşimi vardır: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10'u prolin, ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizindir. Son iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyonla kollajen biyosentezinden sonra oluşturulur. Kollajenin yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır; X konumu sıklıkla prolin tarafından, Y konumu ise hidroksilizin tarafından işgal edilir. Kolajenin her yerde, sol yönlü üç ana sarmaldan bükülmüş, sağ yönlü üçlü sarmal olarak mevcut olduğuna dair iyi kanıtlar vardır. Üçlü sarmalda her üç kalıntıdan biri, sterik nedenlerden dolayı yalnızca glisinin uyduğu merkezde sona erer. Kollajen molekülünün tamamı yaklaşık 300 nm uzunluğundadır.
b-Yapı(b-katlanmış katman). Küresel proteinlerin yanı sıra bazı fibriler proteinlerde, örneğin ipek fibroinde bulunur (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Yapısı var Düz şekil. Polipeptit zincirleri, a-sarmalında olduğu gibi sıkı bir şekilde bükülmek yerine neredeyse tamamen uzatılmıştır. Peptit bağlarının düzlemleri, bir kağıt yaprağının tekdüze katları gibi uzayda bulunur. Bitişik polipeptit zincirlerinin peptid bağlarının CO ve NH grupları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir. B-yapısını oluşturan polipeptit zincirleri aynı yönde gidiyorsa (yani C ve N terminalleri çakışıyorsa) – paralel b-yapısı; eğer tam tersi ise - antiparalel b-yapısı. Bir katmanın yan radikalleri diğer katmanın yan radikalleri arasına yerleştirilir. Bir polipeptit zinciri bükülüp kendisine paralel gidiyorsa bu durum antiparalel b-çapraz yapı. Polipeptit zincirinin halkalarının peptit grupları arasında b-çapraz yapıdaki hidrojen bağları oluşur.
Bugüne kadar incelenen proteinlerdeki a-helislerin içeriği son derece değişkendir. Bazı proteinlerde, örneğin miyoglobin ve hemoglobinde, a-heliks yapının temelini oluşturur ve lizozimde -% 42, pepsinde sadece% 30'u% 75'e karşılık gelir. Diğer proteinler, örneğin sindirim enzimi kimotripsin, pratikte a-helisel bir yapıdan yoksundur ve polipeptit zincirinin önemli bir kısmı katmanlı b-yapılarına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon ve cilt proteini), fibroin (doğal ipek proteini) polipeptit zincirlerinin b-konfigürasyonuna sahiptir.
α-helislerin oluşumunun met, val, ile glu, ala, leu ve β-yapıları tarafından kolaylaştırıldığı kanıtlanmıştır; polipeptit zincirinin büküldüğü yerlerde - gly, pro, asn. Dördü sarmalın oluşumuna katkıda bulunan altı kümelenmiş kalıntının sarmallaşmanın merkezi olarak değerlendirilebileceğine inanılmaktadır. Bu merkezden, her iki yönde de sarmalların büyümesi, bu sarmalların oluşumunu engelleyen kalıntılardan oluşan bir tetrapeptit bölümüne doğru gerçekleşir. β yapısının oluşumu sırasında primerlerin rolü, β yapısının oluşumuna katkıda bulunan beş amino asit kalıntısından üçü tarafından gerçekleştirilir.
Çoğu yapısal proteinde, amino asit bileşimlerine göre belirlenen ikincil yapılardan biri baskındır. Öncelikle a-sarmal formunda inşa edilen yapısal bir protein a-keratindir. Hayvan kılları (kürk), tüyler, tüyler, pençeler ve toynaklar esas olarak keratinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin), hücre iskeletinin önemli bir bileşenidir. Keratinlerde, peptid zincirinin çoğu sağ yönlü bir α-heliks şeklinde katlanır. İki peptid zinciri tek bir sol oluşturur süper spiral. Aşırı sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve bunlar bir araya gelerek protofibriller 3 nm çapında. Sonunda sekiz protofibril oluşur mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç aynı fibrillerden oluşur. Böylece çapı 20 mikron olan tek bir yün elyafında milyonlarca fibril iç içe geçmiş olur. Bireysel keratin zincirleri çok sayıda disülfit bağıyla çapraz bağlanır ve bu da onlara ek güç sağlar. Perma sırasında şu işlemler meydana gelir: önce tiyollerle indirgenerek disülfit köprüleri yok edilir ve ardından saça gerekli şekli vermek için ısıtılarak kurutulur. Aynı zamanda havadaki oksijenin oksidasyonu nedeniyle saç şeklinin şeklini koruyan yeni disülfit köprüleri oluşur.
İpek, ipekböceği tırtıllarının kozalarından elde edilir ( Bombyx mori) ve ilgili türler. İpeğin ana proteini, fibroin antiparalel katlanmış bir katman yapısına sahiptir ve katmanların kendisi birbirine paralel olarak yerleştirilerek çok sayıda katman oluşturur. Katlanmış yapılarda amino asit kalıntılarının yan zincirleri dikey olarak yukarı ve aşağı doğru yönlendirildiğinden, tek tek katmanlar arasındaki boşluklara yalnızca kompakt gruplar sığabilir. Aslında fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur. minimal yan zincir boyutları ile karakterize edilen üç amino asit. Fibroin molekülü tipik bir tekrarlanan fragman (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n içerir.
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal veya katlanmış yapılara ait olmayan bölgelerine düzensiz denir.
İkincil üstü yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölgeleri birbirleriyle ve birbirleriyle etkileşime girerek düzenekler oluşturabilir. Doğal proteinlerde bulunan ikincil yapılar enerji açısından en çok tercih edilenlerdir. Bunlar arasında iki a-sarmalının birbirine göre büküldüğü ve solak bir süper sarmal (bakteriorhodopsin, hemeritrin) oluşturduğu aşırı sarmal bir a-sarmal; polipeptit zincirinin alternatif a-helisel ve p-yapısal fragmanları (örneğin, dehidrojenaz enzim moleküllerinin NAD+ bağlanma bölgesinde bulunan Rossmann'ın βαβαβ bağlantısı); antiparalel üç sarmallı β yapısına (βββ) β-zigzag adı verilir ve bir dizi mikrobiyal, protozoan ve omurgalı enzimde bulunur.
