Животът на нашата планета произхожда от коацерватна капчица. Това също беше протеинова молекула. Тоест следва изводът, че тези химични съединения са в основата на всички живи същества, които съществуват днес. Но какво представляват протеиновите структури? Каква роля играят те в тялото и живота на хората днес? Какви видове протеини има? Нека се опитаме да го разберем.
От гледна точка, молекулата на въпросното вещество е последователност от аминокиселини, свързани с пептидни връзки.
Всяка аминокиселина има две функционални групи:
Именно между тях се образуват връзки в различни молекули. По този начин пептидната връзка е под формата -CO-NH. Една протеинова молекула може да съдържа стотици или хиляди такива групи; това ще зависи от конкретното вещество. Видовете протеини са много разнообразни. Сред тях има такива, които съдържат незаменими за организма аминокиселини, което означава, че трябва да се доставят на тялото с храната. Има разновидности, които изпълняват важни функции в клетъчната мембрана и нейната цитоплазма. Изолират се и биологични катализатори – ензими, които също са белтъчни молекули. Те намират широко приложение в човешкото ежедневие, а не само участват в биохимичните процеси на живите същества.
Молекулното тегло на разглежданите съединения може да варира от няколко десетки до милиони. В крайна сметка броят на мономерните единици в голяма полипептидна верига е неограничен и зависи от вида на конкретното вещество. Протеинът в неговата чиста форма, в естествената му конформация, може да се види при изследване на пилешко яйце в светложълта, прозрачна гъста колоидна маса, вътре в която се намира жълтъкът - това е желаното вещество. Същото може да се каже и за нискомасленото извара. Този продукт също е почти чист протеин в естествената си форма.
Въпреки това, не всички разглеждани съединения имат еднаква пространствена структура. Има общо четири молекулярни организации. Видовете определят неговите свойства и говорят за сложността на структурата му. Известно е също, че по-пространствено заплетените молекули се подлагат на интензивна обработка при хора и животни.
Те са общо четири. Нека да разгледаме какво представлява всеки от тях.
Ако разгледаме подробно всички дадени молекулярни структури от химическа гледна точка, анализът ще отнеме много време. В действителност, колкото по-висока е конфигурацията, толкова по-сложна и сложна е нейната структура, толкова повече видове взаимодействия се наблюдават в молекулата.
Едно от най-важните химични свойства на полипептидите е способността им да се разрушават под въздействието на определени условия или химични агенти. Например, различни видове денатурация на протеини са широко разпространени. Какъв е този процес? Това включва разрушаване на естествената протеинова структура. Тоест, ако молекулата първоначално е имала третична структура, след действието на специални агенти тя ще се срине. Но последователността на аминокиселинните остатъци в молекулата остава непроменена. Денатурираните протеини бързо губят своите физични и химични свойства.
Какви реагенти могат да доведат до процеса на разрушаване на конформацията? Има няколко от тях.
Този процес понякога се нарича още молекулярно топене. Видовете денатурация на протеини зависят от агента, чието действие го е причинило. В някои случаи протича процесът, обратен на разглеждания. Това е ренатурация. Не всички протеини могат да възстановят структурата си обратно, но значителна част от тях могат да направят това. Така химици от Австралия и Америка извършиха ренатурация на варено пилешко яйце, използвайки някои реактиви и метод на центрофугиране.
Този процес е важен за живите организми по време на синтеза на полипептидни вериги от рибозоми и рРНК в клетките.
Наред с денатурацията, белтъчините се характеризират с още едно химично свойство - хидролиза. Това също е разрушаване на нативната конформация, но не на първичната структура, а изцяло на отделните аминокиселини. Важна част от храносмилането е протеиновата хидролиза. Видовете хидролиза на полипептидите са както следва.
Но същността на процеса остава непроменена и не зависи от това какви видове протеинова хидролиза се извършват. В резултат на това се образуват аминокиселини, които се транспортират във всички клетки, органи и тъкани. Тяхната по-нататъшна трансформация включва синтеза на нови полипептиди, които вече са необходими за даден организъм.
В индустрията процесът на хидролиза на протеинови молекули се използва именно за получаване на необходимите аминокиселини.
Различни видове протеини, въглехидрати, мазнини са жизненоважни компоненти за нормалното функциониране на всяка клетка. А това означава целият организъм като цяло. Следователно тяхната роля до голяма степен се обяснява с високата степен на значимост и повсеместност сред живите същества. Могат да бъдат разграничени няколко основни функции на полипептидните молекули.
Очевидно е, че функциите на протеините в човешкото тяло и други живи същества са многобройни и важни. Това още веднъж потвърждава, че без съединенията, които разглеждаме, животът на нашата планета е невъзможен.
Полипептидите могат да предпазват от различни влияния: химически, физически, биологични. Например, ако тялото е застрашено от вирус или бактерия с чужда природа, тогава имуноглобулините (антитела) влизат в битка с тях, изпълнявайки защитна роля.
Ако говорим за физически ефекти, тогава голяма роля тук играят например фибринът и фибриногенът, които участват в съсирването на кръвта.
Видовете диетичен протеин са както следва:
И двете обаче са важни за човешкото тяло. Особено първата група. Всеки човек, особено в периоди на интензивно развитие (детство и юношество) и пубертет, трябва да поддържа постоянно ниво на протеини в себе си. В края на краищата ние вече разгледахме функциите, които изпълняват тези невероятни молекули, и знаем, че практически нито един процес, нито една биохимична реакция в нас не е завършена без участието на полипептиди.
Ето защо е необходимо всеки ден да се консумират дневните количества протеини, които се съдържат в следните продукти:
Ако консумирате 0,6 g полипептид на ден на kg тегло, тогава човек никога няма да има липса на тези съединения. Ако дълго време тялото не получава достатъчно необходими протеини, тогава възниква заболяване, наречено аминокиселинен глад. Това води до тежки метаболитни нарушения и, като следствие, много други заболявания.
Вътре в най-малката структурна единица на всички живи същества - клетката - също има протеини. Освен това те изпълняват почти всички горепосочени функции там. На първо място се формира цитоскелетът на клетката, състоящ се от микротубули и микрофиламенти. Той служи за поддържане на формата, както и за вътрешно транспортиране между органелите. Различни йони и съединения се движат по протеинови молекули, като канали или релси.
Важна е ролята на протеините, потопени в мембраната и разположени на нейната повърхност. Тук те изпълняват както рецепторни, така и сигнални функции и участват в изграждането на самата мембрана. Те стоят на стража, което означава, че играят защитна роля. Какви видове протеини в клетката могат да бъдат класифицирани като тази група? Има много примери, ето няколко.
Общо има няколкостотин различни, които постоянно се движат във всяка клетка.
Има, разбира се, огромно разнообразие от тях. Ако се опитаме по някакъв начин да разделим всички съществуващи протеини на групи, може да се стигне до нещо като тази класификация.
Като цяло можете да вземете много характеристики като основа за класифициране на протеини, открити в тялото. Все още няма един единствен.
Биологични катализатори от протеинова природа, които значително ускоряват всички протичащи биохимични процеси. Нормалният обмен е невъзможен без тези връзки. Всички процеси на синтез и разпад, сглобяване на молекули и тяхната репликация, транслация и транскрипция и други се извършват под въздействието на определен вид ензим. Примери за тези молекули са:
Днес ензимите се използват и в ежедневието. Така при производството на прахове за пране често се използват така наречените ензими - това са биологични катализатори. Подобряват качеството на пране при спазване на определените температурни условия. Лесно се свързва с частиците мръсотия и ги отстранява от повърхността на тъканите.
Въпреки това, поради своята протеинова природа, ензимите не могат да понасят твърде гореща вода или близост до алкални или киселинни лекарства. Всъщност в този случай ще настъпи процесът на денатурация.
За всеки протеин, освен основния, има и определен вторична структура. Обикновено протеинова молекуланаподобява удължена пружина.
Това е така наречената а-спирала, стабилизирана от много водородни връзки, които възникват между CO и NH групите, разположени наблизо. Водороден атом от NH групаедна аминокиселина образува такава връзка с кислородния атом на СО групата на друга аминокиселина, отделена от първата с четири аминокиселинни остатъка.
По този начин аминокиселина 1 се оказва свързана с аминокиселина 5, аминокиселина 2 с аминокиселина 6 и т.н. Рентгеновият структурен анализ показва, че има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата.
Напълно а-спирална конформацияи следователно кератиновият протеин има фибриларна структура. Това е структурно протеинкоса, вълна, нокти, клюн, пера и рога, който също е част от кожата на гръбначните животни.
Твърдост и разтегливост на кератинаварират в зависимост от броя на дисулфидните мостове между съседни полипептидни вериги (степента на омрежване на веригите).
Теоретично във формирането могат да участват всички CO и NH групи водородни връзки, така че α-спиралата е много стабилна и следователно много често срещана конформация. Секциите на α-спиралата в молекулата приличат на твърди пръчки. Повечето протеини обаче съществуват в глобуларна форма, която също съдържа региони (3 слоя (вижте по-долу) и региони с неправилна структура.
Това се обяснява с факта, че образованието водородни връзкиредица фактори възпрепятстват това: наличието на определени аминокиселинни остатъци в полипептидната верига, наличието на дисулфидни мостове между различни участъци на същата верига и накрая фактът, че аминокиселината пролин като цяло не е в състояние да образува водородни връзки. .
Бета слой, или нагънат слойе друг вид вторична структура. Коприненият протеин фиброин, секретиран от коприноотделящите жлези на гъсениците на копринената буба при свиване на пашкули, е представен изцяло в тази форма. Фиброинът се състои от редица полипептидни вериги, които са по-удължени от веригите с алфа конформация. спирали.
Тези вериги са положени успоредно, но съседните вериги са противоположни по посока една на друга (антипаралелни). Те са свързани помежду си с помощта на водородни връзки, възникващи между C=0- и NH-групите на съседни вериги. В този случай всички NH и C=0 групи също участват в образуването на водородни връзки, т.е. структурата също е много стабилна.
Тази конформация на полипептидните вериги се нарича бета конформация, а структурата като цяло е нагънат слой. Има висока якост на опън и не може да се разтяга, но тази организация на полипептидните вериги прави коприната много гъвкава. В глобуларните протеини полипептидната верига може да се сгъне върху себе си и тогава в тези точки на глобулите се появяват области, които имат структурата на нагънат слой.
Друг метод за организиране на полипептидни веригинамираме във фибриларния протеин колаген. Това също е структурен протеин, който, подобно на кератина и фиброина, има висока якост на опън. Колагенът има три полипептидни вериги, усукани заедно, като нишки във въже, образуващи тройна спирала. Всяка полипептидна верига от тази сложна спирала, наречена тропоколаген, съдържа около 1000 аминокиселинни остатъка. Отделна полипептидна верига е свободна навита спирала(но не а-спирала;).
Три вериги, държани заедно водородни връзки. Фибрилите се образуват от много тройни спирали, разположени успоредно една на друга и държани заедно чрез ковалентни връзки между съседни вериги. Те от своя страна се свързват във влакна. Така структурата на колагена се формира на етапи - на няколко нива - подобно на структурата на целулозата. Колагенът също не може да се разтяга и това свойство е от съществено значение за функцията, която изпълнява например в сухожилията, костите и други видове съединителна тъкан.
катерици, съществуващи само в напълно навита форма, като кератин и колаген, са изключение сред другите протеини.
Под вторична структура протеин се отнася до конфигурацията на полипептидната верига, т.е. метод за нагъване, усукване (сгъване, опаковане) на полипептидна верига в спирална или някаква друга конформация. Този процес не протича хаотично, а в съответствие с програма, вградена в първичната структура на протеина. Подробно са проучени две основни конфигурации на полипептидни вериги, които отговарят на структурните изисквания и експерименталните данни:
Най-вероятният тип структура на глобуларните протеини се счита за а- спирала.Усукването на полипептидната верига се извършва по посока на часовниковата стрелка (дясна спирала), което се дължи на L-аминокиселинния състав на естествените протеини.
Движеща силав образуването на а-спирали (както и β-структури) е способността на аминокиселините да образуват водородни връзки.
Отворен в структурата на а-спирали редица модели:
Друг вид конфигурация на полипептидна верига, открита в косата, коприната, мускулите и други фибриларни протеини, се нарича β-структури.В този случай две или повече линейни полипептидни вериги, разположени успоредно или по-често антипаралелно, са здраво свързани чрез междуверижни водородни връзки между -NH и -CO групите на съседни вериги, образувайки структура от нагънат слой.
Схематично представяне на β-структурата на полипептидните вериги.
В природата има протеини, чиято структура обаче не съответства нито на β-, нито на a-структурата. Типичен пример за такива протеини е колаген– фибриларен протеин, който изгражда по-голямата част от съединителната тъкан в човешкото и животинското тяло.
С помощта на методите за рентгенов дифракционен анализ вече е доказано съществуването на още две нива на структурна организация на протеинова молекула, които се оказаха междинни между вторичната и третичната структура. Това са т.нар надвторични структури и структурни домейни.
Надвторични структуриса агрегати от полипептидни вериги, които имат собствена вторична структура и се образуват в някои протеини в резултат на тяхната термодинамична или кинетична стабилност. Така в глобуларните протеини има отворени (βxβ) елементи (представени от две успоредни β-вериги, свързани със сегмент x), βaβaβ елементи (представени от два сегмента на α-спирала, вмъкнати между три успоредни β-вериги) и т.н.
Домейнова структура на глобуларен протеин (флаводоксин) (според А. А. Болдирев)
Домейне компактна глобуларна структурна единица в полипептидна верига. Домейните могат да изпълняват различни функции и да претърпят сгъване (навиване) в независими компактни глобуларни структурни единици, свързани помежду си с гъвкави секции вътре в протеиновата молекула.
П ЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРАБЕЛКОВ
Първичната структура на протеина носи информация за неговата пространствена структура.
1. Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича първична структура на протеина.
2. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в ДНК молекула (участък, наречен ген) и се реализира по време на транскрипция (копиране на информация върху иРНК) и транслация (синтез на пептидна верига).
3. Всеки от 50 000 отделни протеина в човешкото тяло има единствен по рода сиза даден индивидуален протеин, първичната структура. Всички молекули на отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин.
4. Последователността на аминокиселинните остатъци в пептидната верига може да се разглежда като
форма за влизане
с малко информация.
Тази информация диктува пространственото сгъване на дълга линейна пептидна верига в по-компактна триизмерна структура.
ПОТВЪРЖДЕНИЕБЕЛКОВ
1. Линейните полипептидни вериги на отделни протеини, поради взаимодействието на функционални групи от аминокиселини, придобиват определена пространствена триизмерна структура или конформация. В глобуларните протеини има
два основни типа потвърждениепептидни вериги: вторични и третични структури.
ВТОРИСТРУКТУРАБЕЛКОВ
2. Вторична структура на протеинитее пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционални групи на пептидния скелет. В този случай пептидната верига може да придобие правилни структури два вида:ос-спиралиИ p-структури.
Ориз. 1.2. Вторичната структура на протеина е а-спирала.
В ос-спиралаобразуват се водородни връзки между кислородния атом на карбоксилната група и водата родът на амидния азот на пептидния скелет чрез 4 аминокиселини; страничните вериги на аминокиселинните остатъци са разположени по периферията на спиралата, без да участват в образуването на водородни връзки, които образуват вторичната структура (фиг. 1.2).
Големи обемни остатъци или остатъци с еднакви отблъскващи заряди предотвратяватнасърчават образуването на а-спирала.
Пролиновият остатък прекъсва α-спиралата поради своята пръстенна структура и неспособността да образува водородна връзка поради липсата на водород при азотния атом в пептидната верига.
б-Структураобразувани между линейни региони на една полипептидна верига, образуващи гънки, или между различни полипептидни вериги. Могат да се образуват полипептидни вериги или части от тях паралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги са еднакви) или антипаралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги лежат в противоположни посоки) p-структури(фиг. 1.3).
INПротеините също съдържат участъци с неправилна вторична структура, които се наричат в произволни плетеници,въпреки че тези структури не се променят толкова много от една протеинова молекула на друга.
ТРЕТИЧЕНСТРУКТУРАБЕЛКОВ
3. Третична структура на протеинае триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействия между аминокиселинни радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в пептидната верига.
Ориз. 1.3. Антипаралелен (бета структура.)
.jpg)
Хидрофобните аминокиселинни радикали са склонни да се комбинират в глобуларната структура на протеините чрез т.нар. гид-ропобични взаимодействияи междумолекулни сили на ван дер Ваалс, образувайки плътно хидрофобно ядро. Хидрофилните йонизирани и нейонизирани аминокиселинни радикали са разположени главно на повърхността на протеина и определят неговата разтворимост във вода.
Хидрофилните аминокиселини, открити вътре в хидрофобното ядро, могат да взаимодействат помежду си, използвайки йонниИ водородни връзки(ориз. 1.4).
.jpg)
Ориз. 1.4. Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонна връзка; 2 - водородна връзка; 3 - хидрофобни взаимодействия; 4 - дисулфидна връзка.
|
|
Ориз. 1.5. Дисулфидни връзки в структурата на човешкия инсулин.
Йонните, водородните и хидрофобните връзки са слаби: тяхната енергия не е много по-висока от енергията на топлинното движение на молекулите при стайна температура.
Конформацията на протеина се поддържа поради появата на много такива слаби връзки.
Конформационна лабилност на протеинитее способността на протеините да претърпят малки промени в конформацията, дължащи се на разкъсването на едни и образуването на други слаби връзки.
Третичната структура на някои протеини се стабилизира дисулфидни връзки,образувани поради взаимодействието на SH групи от два цистеинови остатъка.
Повечето вътреклетъчни протеини нямат ковалентни дисулфидни връзки. Тяхното присъствие е характерно за протеините, секретирани от клетката; например, дисулфидните връзки присъстват в молекулите на инсулина и имуноглобулините.
Инсулин- протеинов хормон, синтезиран в бета клетките на панкреаса. Секретира се от клетките в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни А- и В-вериги, и 1 дисулфидна връзка вътре в А-веригата (фиг. 1.5).
Характеристиките на вторичната структура на протеините влияят върху естеството на междурадикалните взаимодействия и третичната структура.
4. Определен специфичен ред на редуване на вторичните структури се наблюдава в много протеини с различни структури и функции и се нарича супервторична структура.
Такива подредените структури често се наричат структурни мотиви,които имат специфични имена: “a-helix-turn-a-helix”, “leucine zipper”, “zinc fingers”, “p-barrel structure” и др.
Въз основа на наличието на α-спирали и β-структури, глобуларните протеини могат да бъдат разделени на 4 категории:
1. Първата категория включва протеини, които съдържат само α-спирали, например миоглобин и хемоглобин (фиг. 1.6).
2. Втората категория включва протеини, които съдържат а-спирали и (3-структури. В този случай а- и (3-структури) често образуват един и същи тип комбинации, открити в различни отделни протеини.
Пример. Свръхвторична структура от тип P-цевка.
Ензимът триозофосфат изомераза има супер-вторична структура от тип P-бъчва, където всяка (3-структура е разположена вътре в P-цевта и е свързана с α-спиралната област на полипептидавериги, разположени на повърхността на молекулата (фиг. 1.7, А).
Ориз. 1.7. Свръхвторична структура от тип p-бъчва.
а - триозофосфат изомераза; b - домейн на Piru Vatka Nazy.
.jpg)
Същата свръхвторична структура е открита в един от домените на ензимната молекула на пируват киназата (фиг. 1.7, b). Домейнът е част от молекула, чиято структура наподобява независим глобуларен протеин.
Друг пример за образуване на супервторична структура, която има P-структури и os-спирали. В един от домените на лактат дехидрогеназа (LDH) и фосфоглицерат киназа, Р-структурите на полипептидната верига са разположени в центъра под формата на усукан лист и всяка Р-структура е свързана с α-спирална област, разположена върху повърхността на молекулата (фиг. 1.8).
Ориз. 1.8. Вторичната структура, характерна за много фер-ченгета.
А-лактатдехидрогеназен домен; б—фосфоглицерат киназен домен.
.jpg)
3. Третата категория включва протеини, които иматсъдържащи само вторична p-структура. Такива структури се намират в имуноглобулините, в ензима супероксид дисмутаза (фиг. 1.9).
Ориз. 1.9. Вторична структура на имуноглобулиновата постоянна област (А)
и ензима супероксид дисмутаза (б).
.jpg)
4. Четвъртата категория включва протеини, които съдържат само малко количество правилни вторични структури. Тези протеини включват малки богати на цистин протеини или металопротеини.
ДНК-свързващите протеини имат общи типове супервторични структури: "os-helix-turn-os-helix", "левцин цип", "цинк-пръстите си."ДНК-свързващите протеини съдържат място на свързване, което е комплементарен на регион от ДНК със специфична нуклеотидна последователност. Тези протеини участват в регулирането на генното действие.
« а-
Спирала - завой - спирала"
Ориз. 1.10. Свързване на свръхвторичното
структури “a-helix-turn-a-helix”.
в голямата бразда D
|
|
.jpg)
жлеб на врата добърадаптиран за свързване на протеини с малки спирални области.
Този структурен мотив включва 2 спирали: едната по-къса, другата по-дълга, свързани чрез завой на полипептидната верига (фиг. 1.10).
По-късата α-спирала е разположена през жлеба на ДНК, а по-дългата α-спирала е разположена в главния жлеб, образувайки нековалентни специфични връзки на аминокиселинни радикали с ДНК нуклеотиди.
Често протеини с такава структура образуват димери, в резултат на което олигомерният протеин има 2 супервторични структури.
Те са разположени на известно разстояние една от друга и изпъкват над повърхността на белтъка (фиг. 1.11).Две такива структури могат да свържат ДНК в съседни региони на големите жлебове
беззначителни промени в структурата на протеините.
"цинков пръст"
„Цинковият пръст“ е протеинов фрагмент, съдържащ около 20 аминокиселинни остатъка (фиг. 1.12).
Цинковият атом е свързан с 4 аминокиселинни радикала: 2 цистеинови остатъка и 2 хистидинови остатъка.
В някои случаи вместо хистидинови остатъци има цистеинови остатъци.
Ориз. 1.12. Структура на ДНК-свързващия регионпротеини под формата на "цинков пръст".
.jpg)
Тази област на протеина образува α-спирала, която може специфично да се свърже с регулаторните области на главния жлеб на ДНК.
Специфичността на свързване на индивидуален регулаторен ДНК-свързващ протеин зависи от последователността на аминокиселинните остатъци, разположени в областта на цинковия пръст.
"левцинова ципа"
Взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка.
Левциновите остатъци са разположени на 6 аминокиселини един от друг.
Тъй като всеки оборот на α-спиралата съдържа 3,6-аминокиселинен остатък, левциновите радикали са разположени на повърхността на всеки втори оборот.
Левциновите остатъци на α-спиралата на един протеин могат да взаимодействат с левциновите остатъци на друг протеин (хидрофобни взаимодействия), като ги свързват заедно (фиг. 1.13).
.jpg)
Много ДНК-свързващи протеини взаимодействат с ДНК под формата на олигомерни структури, където субединиците са свързани една с друга чрез "левцинови ципове". Пример за такива протеини са хистоните.
Хистони- ядрени протеини, които съдържат голям брой положително заредени аминокиселини - аргинин и лизин (до 80%).
Молекулите на хистон се комбинират в олигомерни комплекси, съдържащи 8 мономера с помощта на „левцинови ципове“, въпреки силния положителен заряд на тези молекули.
Резюме.Всички молекули на отделен протеин, имащи идентична първична структура, придобиват еднаква конформация в разтвор.
По този начин, естеството на пространственото разположение на пептидната верига се определя от аминокиселинатасъстав и редуване на аминокиселинните остатъци ввериги.Следователно, конформацията е толкова специфична характеристика на отделен протеин, колкото и неговата първична структура.
ЛПоради взаимодействието на функционални групи от аминокиселини, линейните полипептидни вериги на отделните протеини придобиват определена пространствена триизмерна структура, наречена "конформация". Всички молекули на отделни протеини (т.е. тези, които имат една и съща първична структура) образуват една и съща конформация в разтвор. Следователно цялата информация, необходима за образуването на пространствени структури, се намира в първичната структура на протеините.
В протеините има 2 основни типа конформация на полипептидните вериги: вторична и третична структура.
2. Вторична структура на протеините -пространствена структура в резултат на взаимодействието между функционалните групи на пептидния скелет.
В този случай пептидните вериги могат да придобият правилни структури от два вида: α-спирали
β-структураПод β-структура разбираме фигура, подобна на лист, сгънат като акордеон. Фигурата се образува поради образуването на много водородни връзки между атомите на пептидните групи на линейните области на една полипептидна верига, правейки завои, или между различни полипептидни групи.
Връзките са водородни,те стабилизират отделни фрагменти от макромолекули.
3. Третична структура на протеините -триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействията между аминокиселинните радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в полипептидната верига.
Структурно се състои от елементи на вторична структура, стабилизирани чрез различни видове взаимодействия, в които хидрофобните взаимодействия играят критична роля
участва в стабилизирането на третичната структура на протеина:
· ковалентни връзки (между два цистеинови остатъка - дисулфидни мостове);
· йонни връзки между противоположно заредени странични групи от аминокиселинни остатъци;
· водородни връзки;
· хидрофилно-хидрофобни взаимодействия. Когато взаимодейства със заобикалящите водни молекули, протеиновата молекула се стреми да се сгъне, така че неполярните странични групи от аминокиселини да бъдат изолирани от водния разтвор; на повърхността на молекулата се появяват полярни хидрофилни странични групи.
4. Кватернерна структура е взаимното разположение на няколко полипептидни вериги в рамките на един протеинов комплекс. Протеиновите молекули, които изграждат протеин с кватернерна структура, се образуват отделно върху рибозомите и едва след завършване на синтеза образуват обща супрамолекулна структура. Протеин с кватернерна структура може да съдържа както еднакви, така и различни полипептидни вериги. Участват в стабилизирането на кватернерната структура същите видове взаимодействия като при стабилизирането на третич. Супрамолекулните протеинови комплекси могат да се състоят от десетки молекули.
Роля.
Образуването на пептиди в тялото става за няколко минути, докато химическият синтез в лабораторията е доста дълъг процес, който може да отнеме няколко дни, а развитието на технологията за синтез може да отнеме няколко години. Въпреки това, въпреки това, има доста силни аргументи в полза на извършването на работа по синтеза на аналози на естествени пептиди. Първо, чрез химическа модификация на пептидите е възможно да се потвърди хипотезата за първичната структура. Аминокиселинните последователности на някои хормони стават известни именно чрез синтеза на техните аналози в лабораторията.
Второ, синтетичните пептиди ни позволяват да изследваме по-подробно връзката между структурата на аминокиселинната последователност и нейната активност. За да се изясни връзката между специфичната структура на пептида и неговата биологична активност, беше извършена огромна работа по синтеза на повече от хиляда аналози. В резултат на това беше възможно да се установи, че замяната на само една аминокиселина в структурата на пептида може да увеличи биологичната му активност няколко пъти или да промени нейната посока. И промяната на дължината на аминокиселинната последователност помага да се определи местоположението на активните центрове на пептида и мястото на рецепторно взаимодействие.
Трето, благодарение на модификацията на оригиналната аминокиселинна последователност стана възможно получаването на фармакологични лекарства. Създаването на аналози на естествени пептиди дава възможност да се идентифицират по-„ефективни“ конфигурации на молекули, които подобряват биологичния ефект или го правят по-дълготраен.
Четвърто, химическият синтез на пептиди е икономически изгоден. Повечето терапевтични лекарства биха стрували десетки пъти повече, ако са произведени от естествен продукт.
Често активните пептиди се срещат в природата само в нанограмови количества. Плюс това, методите за пречистване и изолиране на пептиди от естествени източници не могат напълно да отделят желаната аминокиселинна последователност от пептиди с обратен или различен ефект. А в случай на специфични пептиди, синтезирани от човешкото тяло, те могат да бъдат получени само чрез синтез в лабораторни условия.
57. Класификация на протеините: прости и сложни, глобуларни и фибриларни, мономерни и олигомерни. Функции на протеините в организма.
Класификация по тип структура
Въз основа на техния общ тип структура, протеините могат да бъдат разделени на три групи:
1. Фибриларни протеини - образуват полимери, тяхната структура обикновено е силно правилна и се поддържа главно от взаимодействия между различни вериги. Те образуват микрофиламенти, микротубули, фибрили и поддържат структурата на клетките и тъканите. Фибриларните протеини включват кератин и колаген.
2. Глобуларните протеини са водоразтворими, общата форма на молекулата е повече или по-малко сферична.
3. Мембранни протеини – имат домени, които пресичат клетъчната мембрана, но части от тях излизат от мембраната в междуклетъчната среда и цитоплазмата на клетката. Мембранните протеини функционират като рецептори, тоест предават сигнали и също така осигуряват трансмембранен транспорт на различни вещества. Транспортните протеини са специфични; всеки от тях позволява само определени молекули или определен тип сигнал да премине през мембраната.
Прости протеини , Сложни протеини
В допълнение към пептидните вериги много протеини съдържат и неаминокиселинни групи и според този критерий протеините се разделят на две големи групи - прости и сложни протеини(протеиди). Простите протеини се състоят само от полипептидни вериги; сложните протеини също съдържат неаминокиселинни или простетични групи.
просто.
Сред глобуларните протеини можем да различим:
1. албумини - разтворими във вода в широк диапазон на рН (от 4 до 8,5), утаени с 70-100% разтвор на амониев сулфат;
2. полифункционални глобулини с по-високо молекулно тегло, по-малко разтворими във вода, разтворими във физиологични разтвори, често съдържат въглехидратна част;
3. хистоните са протеини с ниско молекулно тегло с високо съдържание на аргининови и лизинови остатъци в молекулата, което определя техните основни свойства;
4. протамините се отличават с още по-високо съдържание на аргинин (до 85%), подобно на хистоните, те образуват стабилни асоциации с нуклеинови киселини, действащи като регулаторни и репресорни протеини - неразделна част от нуклеопротеините;
5. проламините се характеризират с високо съдържание на глутаминова киселина (30-45%) и пролин (до 15%), неразтворими във вода, разтворими в 50-90% етанол;
6. Глутелините съдържат около 45% глутаминова киселина, като проламини, и често се срещат в зърнените протеини.
Фибриларните протеини се характеризират с фиброзна структура и са практически неразтворими във вода и солеви разтвори. Полипептидните вериги в молекулите са разположени успоредно една на друга. Участват в образуването на структурни елементи на съединителната тъкан (колагени, кератини, еластини).
Сложни протеини
(протеини, холопротеини) са двукомпонентни протеини, които освен пептидни вериги (прост протеин) съдържат неаминокиселинен компонент - простетична група. Когато сложните протеини се хидролизират, освен аминокиселините се освобождава и небелтъчната част или нейните разпадни продукти.
Като простетична група могат да действат различни органични (липиди, въглехидрати) и неорганични (метали) вещества.
В зависимост от химическата природа на простетичните групи, сред сложните протеини се разграничават следните класове:
· Гликопротеини, съдържащи ковалентно свързани въглехидратни остатъци като простетична група и техния подклас - протеогликани, с мукополизахаридни простетични групи. Хидроксилните групи на серин или треонин обикновено участват в образуването на връзки с въглехидратни остатъци. Повечето извънклетъчни протеини, по-специално имуноглобулини, са гликопротеини. Въглехидратната част на протеогликаните е ~95%; те са основният компонент на междуклетъчния матрикс.
· Липопротеини, съдържащи нековалентно свързани липиди като протетична част. Липопротеините се образуват от аполипопротеинови протеини, които свързват липидите с тях и изпълняват функцията на липиден транспорт.
· Металопротеини, съдържащи не-хем координирани метални йони. Сред металопротеините има протеини, които изпълняват складови и транспортни функции (например съдържащ желязо феритин и трансферин) и ензими (например съдържаща цинк карбоанхидраза и различни супероксиддисмутази, съдържащи медни, манганови, железни и други метални йони като активни центрове )
· Нуклеопротеините, съдържащи нековалентно свързана ДНК или РНК, по-специално хроматинът, който изгражда хромозомите, е нуклеопротеин.
· Фосфопротеини, съдържащи ковалентно свързани остатъци от фосфорна киселина като простетична група. Хидроксилните групи на серин или треонин участват в образуването на естерна връзка с фосфат, казеинът на млякото е фосфопротеин:
· Хромопротеините са сборното наименование на сложни протеини с оцветени простетични групи от различно химично естество. Те включват много протеини с металосъдържаща порфиринова простетична група, които изпълняват различни функции - хемопротеини (протеини, съдържащи хем като простетична група - хемоглобин, цитохроми и др.), хлорофили; флавопротеини с флавинова група и др.
1. Структурна функция
2. Защитна функция
3. Регулаторна функция
4. Функция аларма
5. Транспортна функция
6. Резервна (резервна) функция
7. Рецепторна функция
8. Двигателна (моторна) функция
.jpg)
.jpg)
