Sekundární struktura je způsob skládání polypeptidového řetězce do uspořádané struktury v důsledku tvorby vodíkových vazeb mezi peptidovými skupinami stejného řetězce nebo sousedních polypeptidových řetězců. Sekundární struktury se podle konfigurace dělí na šroubovité (α-helix) a vrstvené složené (β-struktura a křížová-β-forma).
a-Helix. Jedná se o typ sekundární proteinové struktury, která vypadá jako pravidelná šroubovice, vytvořená díky interpeptidovým vodíkovým můstkům v rámci jednoho polypeptidového řetězce. Model struktury α-helixu (obr. 2), který zohledňuje všechny vlastnosti peptidové vazby, navrhli Pauling a Corey. Hlavní vlastnosti α-helixu:
• helikální konfigurace polypeptidového řetězce mající helikální symetrii;
· tvorba vodíkových vazeb mezi peptidovými skupinami každého prvního a čtvrtého aminokyselinového zbytku;
Pravidelnost spirálových závitů;
· ekvivalence všech aminokyselinových zbytků v a-helixu, bez ohledu na strukturu jejich postranních radikálů;
· postranní radikály aminokyselin se nepodílejí na tvorbě α-helixu.
Navenek vypadá α-helix jako mírně natažená spirála elektrického sporáku. Pravidelnost vodíkových vazeb mezi první a čtvrtou peptidovou skupinou určuje pravidelnost obratů polypeptidového řetězce. Výška jedné otáčky neboli stoupání α-šroubovice je 0,54 nm; zahrnuje 3,6 aminokyselinových zbytků, tj. každý aminokyselinový zbytek se pohybuje podél osy (výška jednoho aminokyselinového zbytku) o 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), což nám umožňuje mluvit o ekvivalenci všech aminokyselinových zbytků v α-šroubovici. Perioda pravidelnosti α-šroubovice je 5 závitů nebo 18 aminokyselinových zbytků; délka jedné periody je 2,7 nm. Rýže. 3. Pauling-Coreyův a-helixový model
β-Struktura. Jedná se o typ sekundární struktury, která má mírně zakřivenou konfiguraci polypeptidového řetězce a je tvořena interpeptidovými vodíkovými vazbami v rámci jednotlivých úseků jednoho polypeptidového řetězce nebo sousedních polypeptidových řetězců. Nazývá se také vrstvená struktura. Existují různé β-struktury. Omezené vrstvené oblasti tvořené jedním polypeptidovým řetězcem proteinu se nazývají cross-β forma (krátká β struktura). Mezi peptidovými skupinami smyček polypeptidového řetězce se tvoří vodíkové vazby ve formě cross-β. Další typ - kompletní β-struktura - je charakteristický pro celý polypeptidový řetězec, který má protáhlý tvar a je držen interpeptidovými vodíkovými vazbami mezi sousedními paralelními polypeptidovými řetězci (obr. 3). Tato struktura připomíná měchy akordeonu. Navíc jsou možné varianty β-struktur: mohou být tvořeny paralelními řetězci (N-terminální konce polypeptidových řetězců jsou nasměrovány stejným směrem) a antiparalelními (N-terminální konce jsou směrovány různými směry). Postranní radikály jedné vrstvy jsou umístěny mezi postranní radikály další vrstvy.
V proteinech jsou možné přechody z α-struktur na β-struktury a zpět díky přeskupení vodíkových vazeb. Namísto pravidelných interpeptidových vodíkových vazeb podél řetězce (díky kterým je polypeptidový řetězec stočen do spirály) se odvíjí šroubovicové úseky a uzavírají se vodíkové vazby mezi prodlouženými fragmenty polypeptidových řetězců. Tento přechod se nachází v keratinu, proteinu vlasů. Při mytí vlasů alkalickými detergenty se šroubovitá struktura β-keratinu snadno ničí a mění se na α-keratin (kudrnaté vlasy se narovnávají).
Destrukce pravidelných sekundárních struktur proteinů (α-helixy a β-struktury) analogicky s táním krystalu se nazývá „tavení“ polypeptidů. V tomto případě jsou vodíkové vazby přerušeny a polypeptidové řetězce mají formu náhodné spleti. V důsledku toho je stabilita sekundárních struktur určena interpeptidovými vodíkovými vazbami. Jiné typy vazeb se na tom téměř neúčastní, s výjimkou disulfidových vazeb podél polypeptidového řetězce v místech cysteinových zbytků. Krátké peptidy jsou uzavřeny do cyklů díky disulfidovým vazbám. Mnoho proteinů obsahuje jak α-helikální oblasti, tak β-struktury. Neexistují téměř žádné přírodní proteiny skládající se ze 100% α-helixu (výjimkou je paramyosin, svalový protein, který je z 96-100% α-helixem), zatímco syntetické polypeptidy mají 100% helix.
Jiné proteiny mají různý stupeň svinutí. Vysoká frekvence α-helikálních struktur je pozorována u paramyosinu, myoglobinu a hemoglobinu. Naproti tomu u trypsinu, ribonukleázy, je významná část polypeptidového řetězce složena do vrstvených β-struktur. Proteiny podpůrných tkání: keratin (protein vlasů, vlny), kolagen (protein šlach, kůže), fibroin (protein přírodního hedvábí) mají β-konfiguraci polypeptidových řetězců. Různé stupně helicity polypeptidových řetězců proteinů naznačují, že zjevně existují síly, které částečně narušují helicitu nebo „rozbijí“ pravidelné skládání polypeptidového řetězce. Důvodem je kompaktnější skládání proteinového polypeptidového řetězce v určitém objemu, tj. do terciární struktury.
Název „veverky“ pochází ze schopnosti mnoha z nich při zahřátí zbělat. Název „proteiny“ pochází z řeckého slova pro „první“, což naznačuje jejich důležitost v těle. Čím vyšší je úroveň organizace živých bytostí, tím rozmanitější je složení bílkovin.
Proteiny jsou tvořeny z aminokyselin, které jsou navzájem spojeny kovalentními vazbami. peptid vazba: mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminoskupinou druhé. Když dvě aminokyseliny interagují, vzniká dipeptid (ze zbytků dvou aminokyselin, z ř. peptos– vařené). Nahrazení, vyloučení nebo přeskupení aminokyselin v polypeptidovém řetězci způsobuje vznik nových proteinů. Například při záměně pouze jedné aminokyseliny (glutamin za valin) dochází k závažnému onemocnění - srpkovité anémii, kdy červené krvinky mají jiný tvar a nemohou plnit své hlavní funkce (transport kyslíku). Když se vytvoří peptidová vazba, molekula vody se odštěpí. V závislosti na počtu aminokyselinových zbytků se rozlišují:
– oligopeptidy (di-, tri-, tetrapeptidy atd.) – obsahují až 20 aminokyselinových zbytků;
– polypeptidy – od 20 do 50 aminokyselinových zbytků;
– veverky – přes 50, někdy tisíce aminokyselinových zbytků
Na základě jejich fyzikálně-chemických vlastností se proteiny rozlišují na hydrofilní a hydrofobní.
Existují čtyři úrovně organizace molekuly proteinu – ekvivalentní prostorové struktury (konfigurace, konformace) proteiny: primární, sekundární, terciární a kvartérní.
Hlavní struktura bílkovin je nejjednodušší. Má formu polypeptidového řetězce, kde jsou aminokyseliny navzájem spojeny silnou peptidovou vazbou. Určeno kvalitativním a kvantitativním složením aminokyselin a jejich sekvencí.
Sekundární struktura je tvořena převážně vodíkovými vazbami, které vznikly mezi atomy vodíku skupiny NH jedné spirály spirály a atomy kyslíku skupiny CO druhé a směřují podél spirály nebo mezi paralelními záhyby molekuly proteinu. Molekula proteinu je částečně nebo zcela stočena do α-šroubovice nebo tvoří strukturu β-listu. Například keratinové proteiny tvoří a-šroubovici. Jsou součástí kopyt, rohů, vlasů, peří, nehtů a drápů. Proteiny, které tvoří hedvábí, mají záhyby β-listu. Aminokyselinové radikály (R-skupiny) zůstávají mimo šroubovici. Vodíkové vazby jsou mnohem slabší než vazby kovalentní, ale se značným počtem z nich tvoří poměrně silnou strukturu.
Fungování ve formě stočené spirály je charakteristické pro některé fibrilární proteiny - myosin, aktin, fibrinogen, kolagen atd.
Terciární proteinová struktura. Tato struktura je konstantní a jedinečná pro každý protein. Je určena velikostí, polaritou R-skupin, tvarem a sekvencí aminokyselinových zbytků. Polypeptidová šroubovice je zkroucená a složená určitým způsobem. Tvorba terciární struktury proteinu vede k vytvoření speciální konfigurace proteinu - globule (z latinského globulus - koule). Jeho vznik je dán různými typy nekovalentních interakcí: hydrofobní, vodíkové, iontové. Mezi zbytky cysteinových aminokyselin se objevují disulfidové můstky.
Hydrofobní vazby jsou slabé vazby mezi nepolárními postranními řetězci, které jsou výsledkem vzájemného odpuzování molekul rozpouštědla. V tomto případě se protein stáčí tak, že hydrofobní postranní řetězce jsou ponořeny hluboko uvnitř molekuly a chrání ji před interakcí s vodou, zatímco hydrofilní postranní řetězce jsou umístěny vně.
Většina proteinů má terciární strukturu – globuliny, albuminy atd.
Kvartérní proteinová struktura. Vzniká jako výsledek kombinace jednotlivých polypeptidových řetězců. Dohromady tvoří funkční celek. Existují různé typy vazeb: hydrofobní, vodíkové, elektrostatické, iontové.
Mezi elektronegativními a elektropozitivními radikály aminokyselinových zbytků dochází k elektrostatickým vazbám.
Některé proteiny se vyznačují globulárním uspořádáním podjednotek – to je kulovitý proteiny. Globulární proteiny se snadno rozpouštějí ve vodě nebo solných roztocích. Více než 1000 známých enzymů patří ke globulárním proteinům. Mezi globulární proteiny patří některé hormony, protilátky a transportní proteiny. Například komplexní molekula hemoglobinu (protein červených krvinek) je globulární protein a skládá se ze čtyř makromolekul globinu: dvou α-řetězců a dvou β-řetězců, z nichž každý je spojen s hemem, který obsahuje železo.
Ostatní proteiny se vyznačují asociací do šroubovicových struktur – to je fibrilární (z lat. fibrilla – vláknina) bílkoviny. Několik (3 až 7) α-helixů je stočeno dohromady jako vlákna v kabelu. Fibrilární proteiny jsou nerozpustné ve vodě.
Bílkoviny dělíme na jednoduché a složené.
Jednoduché proteiny (bílkoviny) sestávají pouze z aminokyselinových zbytků. Mezi jednoduché proteiny patří globuliny, albuminy, gluteliny, prolaminy, protaminy, písty. Albuminy (například sérový albumin) jsou rozpustné ve vodě, globuliny (například protilátky) jsou nerozpustné ve vodě, ale rozpustné ve vodných roztocích určitých solí (chlorid sodný atd.).
Komplexní proteiny (proteiny) zahrnují kromě aminokyselinových zbytků sloučeniny odlišné povahy, které se nazývají protetické skupina. Například metaloproteiny jsou proteiny obsahující nehemové železo nebo spojené atomy kovů (většina enzymů), nukleoproteiny jsou proteiny spojené s nukleovými kyselinami (chromozomy atd.), fosfoproteiny jsou proteiny, které obsahují zbytky kyseliny fosforečné (vaječné proteiny žloutek atd.). ), glykoproteiny - proteiny kombinované se sacharidy (některé hormony, protilátky atd.), chromoproteiny - proteiny obsahující pigmenty (myoglobin atd.), lipoproteiny - proteiny obsahující lipidy (zahrnuté do složení membrán).
Byla prokázána existence 4 úrovní strukturní organizace molekuly proteinu.
Primární proteinová struktura– pořadí uspořádání aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci. V proteinech jsou jednotlivé aminokyseliny na sebe navázány peptidové vazby, vznikající interakcí a-karboxylových a a-aminoskupin aminokyselin.
K dnešnímu dni byla dešifrována primární struktura desítek tisíc různých proteinů. Pro stanovení primární struktury proteinu se složení aminokyselin určuje pomocí hydrolytických metod. Poté se určí chemická povaha koncových aminokyselin. Dalším krokem je stanovení sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci. K tomuto účelu se využívá selektivní parciální (chemická a enzymatická) hydrolýza. Je možné použít rentgenovou difrakční analýzu, stejně jako data o komplementární nukleotidové sekvenci DNA.
Sekundární struktura proteinu– konfigurace polypeptidového řetězce, tzn. způsob balení polypeptidového řetězce do specifické konformace. Tento proces neprobíhá chaoticky, ale v souladu s programem zabudovaným v primární struktuře.
Stabilita sekundární struktury je zajištěna především vodíkovými můstky, ale určitý příspěvek mají kovalentní vazby - peptidové a disulfidové.
Je považován za nejpravděpodobnější typ struktury globulárních proteinů a-helix. Ke kroucení polypeptidového řetězce dochází ve směru hodinových ručiček. Každý protein se vyznačuje určitým stupněm helikalizace. Pokud jsou řetězce hemoglobinu ze 75 % helikální, pak je pepsin pouze 30 %.
Typ konfigurace polypeptidových řetězců nalezených v proteinech vlasů, hedvábí a svalů se nazývá b-struktury. Segmenty peptidového řetězce jsou uspořádány v jedné vrstvě a tvoří obrazec podobný listu složenému do akordeonu. Vrstva může být tvořena dvěma nebo více peptidovými řetězci.
V přírodě existují proteiny, jejichž struktura neodpovídá ani β- ani a-struktuře, například kolagen je fibrilární protein, který tvoří většinu pojivové tkáně v lidském a zvířecím těle.
Terciární struktura proteinu– prostorová orientace polypeptidové šroubovice nebo způsob rozložení polypeptidového řetězce v určitém objemu. Prvním proteinem, jehož terciární struktura byla objasněna rentgenovou difrakční analýzou, byl myoglobin vorvaně (obr. 2).
Při stabilizaci prostorové struktury proteinů hrají kromě kovalentních vazeb hlavní roli nekovalentní vazby (vodík, elektrostatické interakce nabitých skupin, intermolekulární van der Waalsovy síly, hydrofobní interakce atd.).
Podle moderních koncepcí se terciární struktura proteinu po dokončení jeho syntézy tvoří spontánně. Hlavní hnací silou je interakce aminokyselinových radikálů s molekulami vody. V tomto případě jsou nepolární hydrofobní aminokyselinové radikály ponořeny do molekuly proteinu a polární radikály jsou orientovány směrem k vodě. Proces tvorby přirozené prostorové struktury polypeptidového řetězce se nazývá skládací. Proteiny tzv gardedám. Podílejí se na skládání. Byla popsána řada dědičných lidských onemocnění, jejichž rozvoj je spojen s poruchami v důsledku mutací v procesu skládání (pigmentóza, fibróza atd.).
Pomocí metod rentgenové difrakční analýzy byla prokázána existence úrovní strukturní organizace molekuly proteinu, která je mezi sekundárními a terciárními strukturami. Doména je kompaktní globulární strukturní jednotka v rámci polypeptidového řetězce (obr. 3). Bylo objeveno mnoho proteinů (například imunoglobuliny), sestávajících z domén různé struktury a funkcí, kódovaných různými geny.
Všechny biologické vlastnosti bílkovin jsou spojeny se zachováním jejich terciární struktury, která je tzv rodák. Proteinová globule není absolutně tuhá struktura: jsou možné reverzibilní pohyby částí peptidového řetězce. Tyto změny nenarušují celkovou konformaci molekuly. Na konformaci molekuly proteinu má vliv pH prostředí, iontová síla roztoku a interakce s jinými látkami. Jakékoli vlivy vedoucí k narušení přirozené konformace molekuly jsou doprovázeny částečnou nebo úplnou ztrátou biologických vlastností proteinu.
Kvartérní proteinová struktura- způsob ukládání jednotlivých polypeptidových řetězců, které mají stejnou nebo odlišnou primární, sekundární nebo terciární strukturu, do prostoru a vytvoření strukturně a funkčně jednotné makromolekulární formace.
Molekula proteinu sestávající z několika polypeptidových řetězců se nazývá oligomer a každý řetěz v něm obsažený - protomer. Oligomerní proteiny jsou často sestaveny ze sudého počtu protomerů, například molekula hemoglobinu se skládá ze dvou a- a dvou b-polypeptidových řetězců (obr. 4).
Asi 5 % proteinů má kvartérní strukturu, včetně hemoglobinu a imunoglobulinů. Struktura podjednotek je charakteristická pro mnoho enzymů.
Molekuly proteinu, které tvoří protein s kvartérní strukturou, se tvoří odděleně na ribozomech a teprve po dokončení syntézy tvoří společnou nadmolekulární strukturu. Protein získává biologickou aktivitu pouze tehdy, když jsou jeho základní protomery kombinovány. Na stabilizaci kvartérní struktury se podílejí stejné typy interakcí jako na stabilizaci terciární.
Někteří vědci uznávají existenci páté úrovně strukturní organizace proteinů. Tento metabolony - polyfunkční makromolekulární komplexy různých enzymů, které katalyzují celou cestu substrátových přeměn (syntetázy vyšších mastných kyselin, komplex pyruvátdehydrogenázy, dýchací řetězec).
Sekundární struktura proteinu je metoda skládání polypeptidového řetězce do kompaktnější struktury, ve které peptidové skupiny interagují za vzniku vodíkových vazeb mezi nimi.
Tvorba sekundární struktury je způsobena přáním peptidu přijmout konformaci s největším počtem vazeb mezi peptidovými skupinami. Typ sekundární struktury závisí na stabilitě peptidové vazby, pohyblivosti vazby mezi centrálním atomem uhlíku a uhlíkem peptidové skupiny a na velikosti aminokyselinového radikálu. To vše ve spojení s aminokyselinovou sekvencí následně povede k přesně definované proteinové konfiguraci.
Existují dvě možné varianty pro sekundární konstrukci: ve formě „lana“ – α-šroubovice(α-struktura) a ve formě „akordeonu“ – β-skládaná vrstva(β-struktura). V jednom proteinu jsou zpravidla obě struktury přítomny současně, ale v různých poměrech. U globulárních proteinů převažuje α-helix, u fibrilárních proteinů β-struktura.
Vytvoří se sekundární struktura pouze za účasti vodíkových vazeb mezi peptidovými skupinami: atom kyslíku jedné skupiny reaguje s atomem vodíku druhé, zároveň se kyslík druhé peptidové skupiny váže s vodíkem třetí atd.
Tato struktura je pravotočivá spirála, tvořená vodík spojení mezi peptidové skupiny 1. a 4., 4. a 7., 7. a 10. a tak dále aminokyselinové zbytky.
Tvoření spirály je zabráněno prolin a hydroxyprolin, které svou cyklickou strukturou způsobují „zlomení“ řetězce, jeho nucené ohýbání, jako např. u kolagenu.
Výška závitu šroubovice je 0,54 nm a odpovídá 3,6 zbytkům aminokyselin, 5 úplných závitů odpovídá 18 aminokyselinám a zabírá 2,7 nm.
Při tomto způsobu skládání leží molekula proteinu jako „had“ vzdálené části řetězce jsou blízko sebe. V důsledku toho jsou peptidové skupiny dříve odstraněných aminokyselin proteinového řetězce schopny interagovat pomocí vodíkových vazeb.
Sekundární struktura je způsob, jakým je polypeptidový řetězec uspořádán do uspořádané struktury. Sekundární struktura je určena primární strukturou. Vzhledem k tomu, že primární struktura je geneticky určena, může k vytvoření sekundární struktury dojít, když polypeptidový řetězec opustí ribozom. Sekundární konstrukce je stabilizovaná Vodíkové vazby, které se tvoří mezi skupinami NH a CO peptidových vazeb.
Rozlišovat a-helix, b-struktura a neuspořádanou konformací (zákrok).
Struktura α-šroubovice bylo navrženo Pauling A Corey(1951). Jedná se o druh proteinové sekundární struktury, která vypadá jako pravidelná šroubovice (obr. 2.2). α-helix je tyčovitá struktura, ve které jsou peptidové vazby umístěny uvnitř šroubovice a aminokyselinové radikály postranního řetězce jsou umístěny vně. A-helix je stabilizován vodíkovými vazbami, které jsou rovnoběžné s osou šroubovice a vyskytují se mezi prvním a pátým aminokyselinovým zbytkem. V rozšířených helikálních oblastech se tedy každý aminokyselinový zbytek účastní tvorby dvou vodíkových vazeb.
Rýže. 2.2. Struktura α-šroubovice.
Na závit šroubovice je 3,6 aminokyselinových zbytků, stoupání šroubovice je 0,54 nm a na aminokyselinový zbytek připadá 0,15 nm. Úhel šroubovice je 26°. Období pravidelnosti a-helixu je 5 závitů nebo 18 aminokyselinových zbytků. Nejběžnější jsou pravotočivé a-helixy, tzn. Spirála se točí ve směru hodinových ručiček. Tvorbě a-helixu brání prolin, aminokyseliny s nabitými a objemnými radikály (elektrostatické a mechanické překážky).
Je přítomen další spirálový tvar kolagen . V těle savců je kolagen kvantitativně převládající bílkovinou: tvoří 25 % z celkové bílkoviny. Kolagen je přítomen v různých formách, především v pojivové tkáni. Jedná se o levotočivou šroubovici s roztečí 0,96 nm a 3,3 zbytky na otáčku, plošší než α-šroubovice. Na rozdíl od α-helixu je zde tvorba vodíkových můstků nemožná. Kolagen má neobvyklé složení aminokyselin: 1/3 tvoří glycin, přibližně 10 % prolin, dále hydroxyprolin a hydroxylysin. Poslední dvě aminokyseliny vznikají po biosyntéze kolagenu posttranslační modifikací. Ve struktuře kolagenu se neustále opakuje triplet gly-X-Y, přičemž poloha X je často obsazena prolinem a poloha Y hydroxylysinem. Existují dobré důkazy, že kolagen je všudypřítomný jako pravotočivá trojšroubovice stočená ze tří primárních levotočivých šroubovic. V trojité šroubovici končí každý třetí zbytek ve středu, kam se ze sterických důvodů vejde pouze glycin. Celá molekula kolagenu je dlouhá asi 300 nm.
b-struktura(b-složená vrstva). Nachází se v globulárních proteinech, stejně jako v některých fibrilárních proteinech, např. hedvábném fibroinu (obr. 2.3).
Rýže. 2.3. b-struktura
Konstrukce má plochý tvar. Polypeptidové řetězce jsou téměř úplně protáhlé, spíše než pevně zkroucené, jako u a-helixu. Roviny peptidových vazeb jsou umístěny v prostoru jako jednotné záhyby listu papíru. Je stabilizován vodíkovými vazbami mezi skupinami CO a NH peptidových vazeb sousedních polypeptidových řetězců. Pokud polypeptidové řetězce tvořící b-strukturu jdou stejným směrem (tj. C- a N-konce se shodují) – paralelní b-struktura; pokud je to naopak - antiparalelní b-struktura. Postranní radikály jedné vrstvy jsou umístěny mezi postranní radikály další vrstvy. Pokud se jeden polypeptidový řetězec ohýbá a běží paralelně sám se sebou, pak toto antiparalelní b-křížová struktura. Vodíkové vazby v b-cross struktuře se tvoří mezi peptidovými skupinami smyček polypeptidového řetězce.
Obsah a-helixů v dosud studovaných proteinech je extrémně variabilní. U některých proteinů, například myoglobinu a hemoglobinu, je a-helix základem struktury a tvoří 75%, v lysozymu - 42%, v pepsinu pouze 30%. Jiné proteiny, například trávicí enzym chymotrypsin, prakticky nemají a-helikální strukturu a významná část polypeptidového řetězce zapadá do vrstvených b-struktur. Podpůrné tkáňové proteiny kolagen (protein šlach a kůže), fibroin (protein přírodního hedvábí) mají b-konfiguraci polypeptidových řetězců.
Bylo prokázáno, že tvorbu α-helixů usnadňují glu, ala, leu a β-struktury met, val, ile; v místech, kde se polypeptidový řetězec ohýbá - gly, pro, asn. Předpokládá se, že šest seskupených zbytků, z nichž čtyři přispívají k vytvoření šroubovice, lze považovat za centrum helikalizace. Z tohoto středu dochází k růstu šroubovic v obou směrech do úseku – tetrapeptidu, skládajícího se ze zbytků, které brání vzniku těchto šroubovic. Během tvorby β-struktury plní roli primerů tři z pěti aminokyselinových zbytků, které přispívají k tvorbě β-struktury.
U většiny strukturních proteinů převažuje jedna ze sekundárních struktur, což je dáno jejich aminokyselinovým složením. Strukturální protein konstruovaný primárně ve formě α-helixu je α-keratin. Zvířecí chlupy (srst), peří, brka, drápy a kopyta jsou složeny převážně z keratinu. Keratin (cytokeratin) je jako složka intermediálních filament nezbytnou složkou cytoskeletu. V keratinech je většina peptidového řetězce složena do pravotočivé α-šroubovice. Dva peptidové řetězce tvoří jeden levý super spirála. Nadšroubovicové dimery keratinu se spojují do tetramerů, které se agregují a tvoří protofibrily o průměru 3 nm. Nakonec se vytvoří osm protofibril mikrofibrily o průměru 10 nm.
Vlasy jsou vytvořeny ze stejných fibril. V jediném vlněném vláknu o průměru 20 mikronů jsou tedy propleteny miliony fibril. Jednotlivé keratinové řetězce jsou zesíťovány četnými disulfidovými vazbami, což jim dodává další pevnost. Při trvalé ondulaci dochází k následujícím procesům: nejprve se redukcí thioly ničí disulfidové můstky a poté, aby vlasy získaly požadovaný tvar, se suší zahřátím. Zároveň díky oxidaci vzdušným kyslíkem vznikají nové disulfidové můstky, které zachovávají tvar účesu.
Hedvábí se získává z kukly housenek bource morušového ( Bombyx mori) a příbuzné druhy. Hlavní protein hedvábí, fibroin, má strukturu antiparalelně skládané vrstvy a samotné vrstvy jsou umístěny vzájemně paralelně a tvoří četné vrstvy. Protože ve složených strukturách jsou postranní řetězce aminokyselinových zbytků orientovány svisle nahoru a dolů, do prostorů mezi jednotlivými vrstvami se vejdou pouze kompaktní skupiny. Ve skutečnosti se fibroin skládá z 80 % z glycinu, alaninu a serinu, tzn. tři aminokyseliny charakterizované minimální velikostí postranních řetězců. Molekula fibroinu obsahuje typický opakující se fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Neuspořádaná konformace. Oblasti molekuly proteinu, které nepatří do helikálních nebo složených struktur, se nazývají neuspořádané.
Suprasekundární struktura. Alfa helikální a beta strukturní oblasti v proteinech mohou interagovat mezi sebou a mezi sebou a vytvářet sestavy. Energeticky nejvýhodnější jsou suprasekundární struktury nacházející se v nativních proteinech. Patří mezi ně nadšroubovice α-helix, ve které jsou dvě α-helixy vůči sobě stočeny a tvoří tak levotočivou superhelix (bakteriorhodopsin, hemerythrin); střídající se a-helikální a β-strukturní fragmenty polypeptidového řetězce (například Rossmannova βαβαβ vazba, nalezená v NAD+-vazebné oblasti molekul enzymu dehydrogenázy); antiparalelní třířetězcová β struktura (βββ) se nazývá β-cik-cak a nachází se v řadě mikrobiálních, prvokových enzymů a enzymů obratlovců.
