Antrinė struktūra yra būdas sulankstyti polipeptidinę grandinę į tvarkingą struktūrą dėl to, kad susidaro vandeniliniai ryšiai tarp tos pačios grandinės peptidų grupių arba gretimų polipeptidinių grandinių. Pagal konfigūraciją antrinės struktūros skirstomos į sraigtines (α-spiralės) ir sluoksniuotąsias (β-struktūra ir kryžminė-β-forma).
α-spiralė. Tai antrinės baltymų struktūros tipas, kuris atrodo kaip įprasta spiralė, susidaranti dėl tarppeptidinių vandenilio jungčių vienoje polipeptidinėje grandinėje. α-spiralės struktūros modelį (2 pav.), kuriame atsižvelgiama į visas peptidinio ryšio savybes, pasiūlė Paulingas ir Corey. Pagrindinės α-spiralės savybės:
· polipeptidinės grandinės spiralinė konfigūracija, turinti spiralinę simetriją;
· vandenilinių ryšių susidarymas tarp kiekvienos pirmosios ir ketvirtosios aminorūgščių liekanos peptidinių grupių;
Spiralinių posūkių reguliarumas;
· visų aminorūgščių liekanų lygiavertiškumas α-spirale, nepriklausomai nuo jų šoninių radikalų struktūros;
· aminorūgščių šoniniai radikalai nedalyvauja formuojant α-spiralę.
Išoriškai α-spiralė atrodo kaip šiek tiek ištempta elektrinės viryklės spiralė. Vandenilinių ryšių dėsningumas tarp pirmosios ir ketvirtos peptidų grupių lemia polipeptidinės grandinės posūkių reguliarumą. Vieno posūkio aukštis arba α-spiralės žingsnis yra 0,54 nm; ji apima 3,6 aminorūgščių liekanų, t.y. kiekviena aminorūgšties liekana juda išilgai ašies (vienos aminorūgšties liekanos aukštis) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), o tai leidžia kalbėti apie visų aminorūgščių liekanų ekvivalentiškumą. α-spirale. α-spiralės reguliarumo periodas yra 5 apsisukimai arba 18 aminorūgščių liekanų; vieno periodo ilgis yra 2,7 nm. Ryžiai. 3. Pauling-Corey a-spiralės modelis
β-struktūra. Tai antrinės struktūros tipas, kurio polipeptidinės grandinės konfigūracija yra šiek tiek išlenkta ir kurią sudaro tarppeptidiniai vandenilio ryšiai atskirose vienos polipeptidinės grandinės arba gretimų polipeptidinių grandinių dalyse. Ji taip pat vadinama sluoksniuotos raukšlės struktūra. Yra įvairių β struktūrų. Ribotos sluoksniuotos sritys, sudarytos iš vienos baltymo polipeptidinės grandinės, vadinamos kryžmine β forma (trumpa β struktūra). Tarp polipeptidinės grandinės kilpų peptidinių grupių susidaro kryžminės β formos vandeniliniai ryšiai. Kitas tipas – pilna β struktūra – būdinga visai polipeptidinei grandinei, kuri yra pailgos formos ir yra laikoma tarppeptidiniais vandeniliniais ryšiais tarp gretimų lygiagrečių polipeptidinių grandinių (3 pav.). Ši konstrukcija primena akordeono dumples. Be to, galimi β struktūrų variantai: jie gali būti sudaryti lygiagrečiomis grandinėmis (polipeptidinių grandinių N-galiniai galai nukreipti ta pačia kryptimi) ir antiparaleliniai (N-galiniai galai nukreipti skirtingomis kryptimis). Vieno sluoksnio šoniniai radikalai dedami tarp kito sluoksnio šoninių radikalų.
Baltymuose dėl vandenilio jungčių persitvarkymo galimi perėjimai iš α struktūrų į β struktūras ir atgal. Vietoj įprastų tarppeptidinių vandenilinių jungčių grandinėje (dėl kurios polipeptidinė grandinė yra susukta į spiralę), spiralės atkarpos išsivynioja ir vandeniliniai ryšiai užsidaro tarp pailgų polipeptidinių grandinių fragmentų. Šis perėjimas randamas keratine, plaukų baltyme. Plaunant plaukus šarminiais plovikliais, lengvai suardoma sraigtinė β-keratino struktūra ir ji virsta α-keratinu (garbanoti plaukai išsitiesina).
Taisyklingų antrinių baltymų struktūrų (α-spiralių ir β-struktūrų) sunaikinimas, analogiškai su kristalo tirpimu, vadinamas polipeptidų „lydymu“. Tokiu atveju vandeniliniai ryšiai nutrūksta, o polipeptidinės grandinės įgauna atsitiktinio raizginio formą. Vadinasi, antrinių struktūrų stabilumą lemia tarppeptidiniai vandenilio ryšiai. Kitų tipų ryšiai čia beveik nedalyvauja, išskyrus disulfidinius ryšius išilgai polipeptidinės grandinės cisteino liekanų vietose. Dėl disulfidinių jungčių trumpi peptidai yra uždaromi į ciklus. Daugelyje baltymų yra ir α-spiralių regionų, ir β-struktūrų. Beveik nėra natūralių baltymų, sudarytų iš 100% α-spiralės (išimtis yra paramiozinas, raumenų baltymas, kuris yra 96-100% α-spiralės), o sintetiniai polipeptidai turi 100% spiralės.
Kiti baltymai turi skirtingą susisukimo laipsnį. Didelis α-spiralinių struktūrų dažnis stebimas paramiozine, mioglobinu ir hemoglobinu. Priešingai, tripsine, ribonukleazėje, didelė polipeptidinės grandinės dalis yra sulankstyta į sluoksniuotas β struktūras. Atraminių audinių baltymai: keratinas (plaukų, vilnos baltymas), kolagenas (sausgyslių, odos baltymas), fibroinas (natūralaus šilko baltymas) turi polipeptidinių grandinių β konfigūraciją. Skirtingi baltymų polipeptidinių grandinių sraigtiškumo laipsniai rodo, kad akivaizdu, kad yra jėgų, kurios iš dalies sutrikdo sraigtiškumą arba „sulaužo“ reguliarų polipeptidinės grandinės sulankstymą. To priežastis – kompaktiškesnis baltymo polipeptidinės grandinės sulankstymas tam tikrame tūryje, ty į tretinę struktūrą.
Pavadinimas „voverės“ kilęs iš daugelio jų gebėjimo kaitinant pabalti. Pavadinimas „baltymai“ kilęs iš graikų kalbos žodžio „pirmas“, nurodančio jų svarbą organizmui. Kuo aukštesnis gyvų būtybių organizavimo lygis, tuo įvairesnė baltymų sudėtis.
Baltymai susidaro iš aminorūgščių, kurios yra tarpusavyje sujungtos kovalentiniais ryšiais. peptidas ryšys: tarp vienos aminorūgšties karboksilo grupės ir kitos amino grupės. Kai dvi aminorūgštys sąveikauja, susidaro dipeptidas (iš dviejų aminorūgščių liekanų, graikų k. peptos– virti). Aminorūgščių pakeitimas, pašalinimas ar pertvarkymas polipeptidinėje grandinėje sukelia naujų baltymų atsiradimą. Pavyzdžiui, pakeitus tik vieną aminorūgštį (glutaminą valinu), susergama rimta liga – pjautuvine anemija, kai raudonieji kraujo kūneliai yra kitokios formos ir negali atlikti savo pagrindinių funkcijų (deguonies pernešimo). Kai susidaro peptidinė jungtis, vandens molekulė atsiskiria. Priklausomai nuo aminorūgščių liekanų skaičiaus, jie išskiriami:
– oligopeptidai (di-, tri-, tetrapeptidai ir kt.) – turi iki 20 aminorūgščių liekanų;
– polipeptidai – nuo 20 iki 50 aminorūgščių liekanų;
– voverės – virš 50, kartais tūkstančiai aminorūgščių likučių
Pagal fizikines ir chemines savybes baltymai skirstomi į hidrofilinius ir hidrofobinius.
Yra keturi baltymo molekulės organizavimo lygiai – lygiavertės erdvinės struktūros (konfigūracijos, konformacija) baltymai: pirminiai, antriniai, tretiniai ir ketvirtiniai.
Pirminis baltymų struktūra pati paprasčiausia. Jis turi polipeptidinės grandinės formą, kurioje aminorūgštys yra sujungtos viena su kita stipriu peptidiniu ryšiu. Nustatoma pagal kokybinę ir kiekybinę aminorūgščių sudėtį ir jų seką.
Antrinės struktūrą daugiausia sudaro vandenilio ryšiai, kurie susidarė tarp vienos spiralės garbanos NH grupės vandenilio atomų ir kitos CO grupės deguonies atomų ir yra nukreipti išilgai spiralės arba tarp lygiagrečių baltymo molekulės raukšlių. Baltymų molekulė iš dalies arba visiškai susisukusi į α-spiralę arba sudaro β lakšto struktūrą. Pavyzdžiui, keratino baltymai sudaro α-spiralę. Jie yra kanopų, ragų, plaukų, plunksnų, nagų ir nagų dalis. Baltymai, sudarantys šilką, turi β lakštų raukšles. Aminorūgščių radikalai (R grupės) lieka už spiralės ribų. Vandeniliniai ryšiai yra daug silpnesni nei kovalentiniai ryšiai, tačiau su dideliu jų skaičiumi jie sudaro gana stiprią struktūrą.
Veikimas susuktos spiralės pavidalu būdingas kai kuriems fibriliniams baltymams – miozinui, aktinui, fibrinogenui, kolagenui ir kt.
Tretinis baltymų struktūra. Ši struktūra yra pastovi ir unikali kiekvienam baltymui. Jį lemia R grupių dydis, poliškumas, aminorūgščių liekanų forma ir seka. Polipeptidinė spiralė yra tam tikru būdu susukta ir sulankstyta. Tretinės baltymo struktūros susidarymas lemia specialios baltymo konfigūracijos susidarymą - rutuliukai (iš lot. globulus – rutulys). Jo susidarymą lemia skirtingos nekovalentinės sąveikos rūšys: hidrofobinė, vandenilinė, joninė. Tarp cisteino aminorūgščių liekanų atsiranda disulfidiniai tilteliai.
Hidrofobiniai ryšiai yra silpni ryšiai tarp nepolinių šoninių grandinių, atsirandantys dėl abipusio tirpiklio molekulių atstūmimo. Šiuo atveju baltymas susisuka taip, kad hidrofobinės šoninės grandinės būtų panardintos giliai molekulės viduje ir apsaugotų ją nuo sąveikos su vandeniu, o hidrofilinės šoninės grandinės yra išorėje.
Dauguma baltymų turi tretinę struktūrą – globulinai, albuminai ir kt.
Kvarteras baltymų struktūra. Susidaro dėl atskirų polipeptidinių grandinių derinio. Kartu jie sudaro funkcinį vienetą. Ryšiai būna įvairių tipų: hidrofobiniai, vandeniliniai, elektrostatiniai, joniniai.
Elektrostatiniai ryšiai susidaro tarp elektroneigiamų ir elektroteigiamų aminorūgščių liekanų radikalų.
Kai kuriems baltymams būdingas rutulinis subvienetų išsidėstymas – tai yra rutuliškas baltymai. Rutuliniai baltymai lengvai ištirpsta vandenyje arba druskos tirpaluose. Daugiau nei 1000 žinomų fermentų priklauso rutuliniams baltymams. Globuliniai baltymai apima kai kuriuos hormonus, antikūnus ir transportavimo baltymus. Pavyzdžiui, sudėtinga hemoglobino (raudonųjų kraujo kūnelių baltymo) molekulė yra rutulinis baltymas ir susideda iš keturių globino makromolekulių: dviejų α grandinių ir dviejų β grandinių, kurių kiekviena yra prijungta prie hemo, kuriame yra geležies.
Kiti baltymai pasižymi susijungimu į spiralines struktūras – tai yra fibrilinis (iš lot. fibrilla – pluoštas) baltymai. Kelios (nuo 3 iki 7) α spiralės yra susuktos kartu, kaip kabelio pluoštai. Fibriliniai baltymai netirpsta vandenyje.
Baltymai skirstomi į paprastus ir sudėtingus.
Paprasti baltymai (baltymai) susideda tik iš aminorūgščių liekanų. Paprastiems baltymams priskiriami globulinai, albuminai, gliutelinai, prolaminai, protaminai, stūmokliai. Albuminai (pavyzdžiui, serumo albuminas) tirpsta vandenyje, globulinai (pavyzdžiui, antikūnai) netirpsta vandenyje, bet tirpsta tam tikrų druskų (natrio chlorido ir kt.) vandeniniuose tirpaluose.
Sudėtingi baltymai (proteidai) be aminorūgščių liekanų apima ir kitokio pobūdžio junginius, kurie vadinami protezuoti grupė. Pavyzdžiui, metaloproteinai – tai baltymai, turintys neheminės geležies arba susieti metalo atomais (dauguma fermentų), nukleoproteinai – su nukleino rūgštimis (chromosomomis ir kt.) susiję baltymai, fosfoproteinai – baltymai, kuriuose yra fosforo rūgšties likučių (kiaušinio baltymo trynys ir kt.). ), glikoproteinai - baltymai, sujungti su angliavandeniais (kai kurie hormonai, antikūnai ir kt.), chromoproteinai - baltymai, turintys pigmentų (mioglobinas ir kt.), lipoproteinai - baltymai, turintys lipidų (įtraukti į membranų sudėtį).
Buvo įrodyta, kad egzistuoja 4 baltymo molekulės struktūros organizavimo lygiai.
Pirminė baltymų struktūra– aminorūgščių liekanų išsidėstymo polipeptidinėje grandinėje seka. Baltymuose atskiros aminorūgštys yra susietos viena su kita peptidiniai ryšiai, atsirandantis dėl aminorūgščių a-karboksilo ir a-amino grupių sąveikos.
Iki šiol buvo iššifruota pirminė dešimčių tūkstančių skirtingų baltymų struktūra. Norint nustatyti pirminę baltymo struktūrą, aminorūgščių sudėtis nustatoma naudojant hidrolizės metodus. Tada nustatoma galutinių aminorūgščių cheminė prigimtis. Kitas žingsnis yra aminorūgščių sekos nustatymas polipeptidinėje grandinėje. Šiuo tikslu naudojama selektyvi dalinė (cheminė ir fermentinė) hidrolizė. Galima naudoti rentgeno spindulių difrakcijos analizę, taip pat duomenis apie komplementarią DNR nukleotidų seką.
Baltymų antrinė struktūra– polipeptidinės grandinės konfigūracija, t.y. polipeptidinės grandinės įpakavimo į specifinę konformaciją būdas. Šis procesas vyksta ne chaotiškai, o pagal pirminėje struktūroje įterptą programą.
Antrinės struktūros stabilumą daugiausia užtikrina vandeniliniai ryšiai, tačiau tam tikrą indėlį įneša kovalentiniai ryšiai – peptidas ir disulfidas.
Nagrinėjamas labiausiai tikėtinas rutulinių baltymų struktūros tipas a-spiralė. Polipeptidinės grandinės sukimas vyksta pagal laikrodžio rodyklę. Kiekvienam baltymui būdingas tam tikras helikalizacijos laipsnis. Jei hemoglobino grandinės yra 75% spiralinės, tai pepsino yra tik 30%.
Polipeptidinių grandinių, esančių plaukų, šilko ir raumenų baltymuose, konfigūracijos tipas vadinamas b struktūros. Peptidinės grandinės segmentai yra išdėstyti viename sluoksnyje, sudarydami figūrą, panašią į lapą, sulankstytą į akordeoną. Sluoksnis gali būti sudarytas iš dviejų ar daugiau peptidinių grandinių.
Gamtoje yra baltymų, kurių struktūra neatitinka nei β-, nei a-struktūros, pavyzdžiui, kolagenas yra fibrilinis baltymas, kuris sudaro didžiąją jungiamojo audinio dalį žmogaus ir gyvūno kūne.
Baltymų tretinė struktūra– polipeptidinės spiralės erdvinė orientacija arba polipeptidinės grandinės išsidėstymas tam tikrame tūryje. Pirmasis baltymas, kurio tretinė struktūra buvo išaiškinta rentgeno difrakcijos analize, buvo kašalotų mioglobinas (2 pav.).
Stabilizuojant baltymų erdvinę struktūrą, be kovalentinių ryšių, pagrindinį vaidmenį atlieka nekovalentiniai ryšiai (vandenilis, įkrautų grupių elektrostatinė sąveika, tarpmolekulinės van der Waals jėgos, hidrofobinės sąveikos ir kt.).
Remiantis šiuolaikinėmis koncepcijomis, tretinė baltymo struktūra, pasibaigus jo sintezei, susidaro savaime. Pagrindinė varomoji jėga yra aminorūgščių radikalų sąveika su vandens molekulėmis. Šiuo atveju nepoliniai hidrofobiniai aminorūgščių radikalai yra panardinami į baltymo molekulės vidų, o poliniai radikalai yra orientuoti į vandenį. Polipeptidinės grandinės natūralios erdvinės struktūros formavimosi procesas vadinamas sulankstomas. Baltymai vadinami palydovai. Jie dalyvauja lankstymo procese. Aprašyta nemažai paveldimų žmonių ligų, kurių vystymasis susijęs su sutrikimais dėl lankstymo proceso mutacijų (pigmentozė, fibrozė ir kt.).
Taikant rentgeno spindulių difrakcijos analizės metodus, įrodytas baltymo molekulės, tarpinės tarp antrinės ir tretinės struktūrų, struktūrinio organizavimo lygių egzistavimas. Domenas yra kompaktiškas rutulinis struktūrinis vienetas polipeptidinėje grandinėje (3 pav.). Buvo atrasta daug baltymų (pavyzdžiui, imunoglobulinų), susidedančių iš skirtingos struktūros ir funkcijų domenų, užkoduotų skirtingų genų.
Visos baltymų biologinės savybės yra susijusios su jų tretinės struktūros išsaugojimu, kuris vadinamas gimtoji. Baltymų rutuliukas nėra absoliučiai standi struktūra: galimi grįžtami peptidinės grandinės dalių judesiai. Šie pokyčiai nepažeidžia bendros molekulės konformacijos. Baltymų molekulės konformacijai įtakos turi aplinkos pH, tirpalo joninė jėga, sąveika su kitomis medžiagomis. Bet koks poveikis, sukeliantis natūralios molekulės konformacijos sutrikimą, yra lydimas dalinio arba visiško baltymo biologinių savybių praradimo.
Ketvirtinė baltymų struktūra- atskirų polipeptidinių grandinių, turinčių vienodą arba skirtingą pirminę, antrinę ar tretinę struktūrą, klojimo erdvėje ir struktūriškai bei funkciškai vieningo stambiamolekulinio darinio formavimo būdas.
Baltymų molekulė, susidedanti iš kelių polipeptidinių grandinių, vadinama oligomeras, ir kiekviena į ją įtraukta grandinė – protomeras. Oligomeriniai baltymai dažnai yra sudaryti iš lyginio protomerų skaičiaus, pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš dviejų a- ir dviejų b-polipeptidinių grandinių (4 pav.).
Apie 5% baltymų turi ketvirtinę struktūrą, įskaitant hemoglobiną ir imunoglobulinus. Subvieneto struktūra būdinga daugeliui fermentų.
Baltymų molekulės, sudarančios ketvirtinės struktūros baltymą, susidaro atskirai ribosomose ir tik pasibaigus sintezei sudaro bendrą supramolekulinę struktūrą. Biologinį aktyvumą baltymas įgyja tik tada, kai susijungia jį sudarantys protomerai. Stabilizuojant ketvirtinę struktūrą dalyvauja tos pačios rūšies sąveikos, kaip ir stabilizuojant tretinę.
Kai kurie tyrinėtojai pripažįsta, kad egzistuoja penktasis baltymų struktūros organizavimo lygis. Tai metabolonai -įvairių fermentų polifunkciniai makromolekuliniai kompleksai, katalizuojantys visą substrato virsmų kelią (didesnės riebalų rūgščių sintetazės, piruvatdehidrogenazės kompleksas, kvėpavimo grandinė).
Baltymų antrinė struktūra yra būdas sulankstyti polipeptidinę grandinę į kompaktiškesnę struktūrą, kurioje peptidų grupės sąveikauja ir sudaro vandenilinius ryšius tarp jų.
Antrinės struktūros susidarymą sukelia peptido noras įgyti konformaciją su didžiausiu jungčių tarp peptidų grupių skaičiumi. Antrinės struktūros tipas priklauso nuo peptidinės jungties stabilumo, jungties tarp centrinio anglies atomo ir peptidinės grupės anglies mobilumo bei aminorūgščių radikalo dydžio. Visa tai, kartu su aminorūgščių seka, vėliau sukels griežtai apibrėžtą baltymų konfigūraciją.
Yra du galimi antrinės struktūros variantai: „virvės“ pavidalu – α-spiralė(α struktūra), o „akordeono“ pavidalu – β klostuotas sluoksnis(β-struktūra). Viename baltyme, kaip taisyklė, vienu metu yra abi struktūros, tačiau skirtingomis proporcijomis. Rutuliniuose baltymuose vyrauja α-spiralė, fibriliniuose – β-struktūra.
Susidaro antrinė struktūra tik dalyvaujant vandeniliniams ryšiams tarp peptidų grupių: vienos grupės deguonies atomas reaguoja su antrosios vandenilio atomu, tuo pačiu antrosios peptidų grupės deguonis jungiasi su trečiosios vandeniliu ir t.t.
Ši struktūra yra dešiniarankė spiralė, suformuota iš vandenilis ryšiai tarp peptidų grupės 1-oji ir 4-oji, 4-oji ir 7-oji, 7-oji ir 10-oji ir tt aminorūgščių liekanos.
Apsaugotas nuo spiralės susidarymo prolinas ir hidroksiprolinas, kuris dėl savo ciklinės struktūros sukelia grandinės „lūžį“, priverstinį jos lenkimą, kaip, pavyzdžiui, kolagene.
Sraigės posūkio aukštis yra 0,54 nm ir atitinka 3,6 aminorūgščių liekanas, 5 pilni posūkiai atitinka 18 aminorūgščių ir užima 2,7 nm.
Taikant šį lankstymo būdą, baltymo molekulė guli kaip „gyvatė“ tolimos grandinės dalys yra arti viena kitos. Dėl to anksčiau pašalintų baltymų grandinės aminorūgščių peptidų grupės gali sąveikauti naudojant vandenilio ryšius.
Antrinė struktūra yra būdas, kuriuo polipeptidinė grandinė yra išdėstyta į tvarkingą struktūrą. Antrinę struktūrą lemia pirminė struktūra. Kadangi pirminė struktūra yra nulemta genetiškai, antrinė struktūra gali susidaryti, kai polipeptidinė grandinė palieka ribosomą. Antrinė struktūra stabilizuojama vandeniliniai ryšiai, kurios susidaro tarp peptidinių jungčių NH ir CO grupių.
Išskirti a-spiralė, b-struktūra ir netvarkinga konformacija (klega).
Struktūra α-spiralės buvo pasiūlyta Paulingas Ir Corey(1951). Tai baltymo antrinės struktūros tipas, kuris atrodo kaip įprasta spiralė (2.2 pav.). α-spiralė yra lazdelės formos struktūra, kurioje peptidiniai ryšiai yra spiralės viduje, o šoninės grandinės aminorūgščių radikalai yra išorėje. A-spiralę stabilizuoja vandenilio ryšiai, kurie yra lygiagrečiai spiralės ašiai ir yra tarp pirmosios ir penktosios aminorūgščių liekanų. Taigi išplėstinėse spiralinėse srityse kiekviena aminorūgšties liekana dalyvauja formuojant dvi vandenilio jungtis.
Ryžiai. 2.2. α-spiralės struktūra.
Viename spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanų, spiralės žingsnis yra 0,54 nm, o vienoje aminorūgšties liekanoje yra 0,15 nm. Sraigės kampas yra 26°. A-spiralės reguliarumo periodas yra 5 apsisukimai arba 18 aminorūgščių liekanų. Dažniausios yra dešiniarankės a-spiralės, t.y. Spiralė sukasi pagal laikrodžio rodyklę. A-spiralės susidarymą neleidžia prolinas, aminorūgštys su įkrautais ir didelių gabaritų radikalais (elektrostatinės ir mechaninės kliūtys).
Yra dar viena spiralės forma kolageno . Žinduolių organizme kolagenas yra kiekybiškai vyraujantis baltymas: jis sudaro 25% viso baltymo. Kolageno yra įvairių formų, pirmiausia jungiamajame audinyje. Tai kairiarankė spiralė, kurios žingsnis yra 0,96 nm ir 3,3 liekanos viename posūkyje, plokštesnė nei α-spiralė. Skirtingai nuo α-spiralės, vandenilio tiltelių susidarymas čia neįmanomas. Kolagenas turi neįprastą aminorūgščių sudėtį: 1/3 yra glicinas, maždaug 10% prolino, taip pat hidroksiprolinas ir hidroksilizinas. Paskutinės dvi aminorūgštys susidaro po kolageno biosintezės po transliacijos modifikavimo. Kolageno struktūroje gly-X-Y tripletas nuolat kartojasi, X padėtį dažnai užima prolinas, o Y padėtį - hidroksilizinas. Yra gerų įrodymų, kad kolagenas yra visur kaip dešiniarankė triguba spiralė, susisukusi iš trijų pirminių kairiarankių spiralių. Triguboje spiralėje kas trečia liekana atsiduria centre, kur dėl sterinių priežasčių telpa tik glicinas. Visa kolageno molekulė yra apie 300 nm ilgio.
b-Struktūra(b sulankstytas sluoksnis). Jo yra rutuliniuose baltymuose, taip pat kai kuriuose fibriliniuose baltymuose, pavyzdžiui, šilko fibroine (2.3 pav.).
Ryžiai. 2.3. b-Struktūra
Struktūra turi plokščia forma. Polipeptidinės grandinės yra beveik visiškai pailgos, o ne sandariai susuktos, kaip a-spiralės. Peptidinių jungčių plokštumos išsidėsčiusios erdvėje kaip vienodos popieriaus lapo klostės. Jį stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp gretimų polipeptidinių grandinių peptidinių ryšių CO ir NH grupių. Jei polipeptidinės grandinės, sudarančios b struktūrą, eina ta pačia kryptimi (t. y. C ir N galai sutampa) – lygiagreti b-struktūra; jei priešingai - antilygiagreti b struktūra. Vieno sluoksnio šoniniai radikalai dedami tarp kito sluoksnio šoninių radikalų. Jei viena polipeptidinė grandinė susilenkia ir eina lygiagrečiai sau, tada tai antilygiagreti b-kryžminė struktūra. Vandenilinės jungtys b-kryžminėje struktūroje susidaro tarp polipeptidinės grandinės kilpų peptidinių grupių.
Iki šiol tirtų baltymų a-spiralių kiekis yra labai įvairus. Kai kuriuose baltymuose, pavyzdžiui, mioglobine ir hemoglobine, a-spiralė yra pagrindinė struktūra ir sudaro 75%, lizocime - 42%, pepsine tik 30%. Kiti baltymai, pavyzdžiui, virškinimo fermentas chimotripsinas, praktiškai neturi a-spiralinės struktūros, o nemaža dalis polipeptidinės grandinės telpa į sluoksniuotas b struktūras. Pagalbiniai audinių baltymai kolagenas (sausgyslių ir odos baltymai), fibroinas (natūralus šilko baltymas) turi b konfigūraciją iš polipeptidinių grandinių.
Įrodyta, kad α-spiralių susidarymą palengvina glu, ala, leu, o β-struktūros – met, val, ile; vietose, kur polipeptidinė grandinė lenkiasi - gly, pro, asn. Manoma, kad šešios sugrupuotos liekanos, iš kurių keturios prisideda prie spiralės susidarymo, gali būti laikomos spiralės centru. Iš šio centro abiem kryptimis išauga spiralės į sekciją – tetrapeptidą, susidedantį iš likučių, neleidžiančių šioms spiralėms susidaryti. Formuojantis β struktūrai pradmenų vaidmenį atlieka trys iš penkių aminorūgščių liekanų, kurios prisideda prie β struktūros susidarymo.
Daugumoje struktūrinių baltymų vyrauja viena iš antrinių struktūrų, kurią lemia jų aminorūgščių sudėtis. Struktūrinis baltymas, daugiausia sudarytas α-spiralės pavidalu, yra α-keratinas. Gyvūnų plaukai (kailiai), plunksnos, plunksnos, nagai ir kanopos daugiausia sudaryti iš keratino. Kaip tarpinių gijų sudedamoji dalis, keratinas (citokeratinas) yra esminis citoskeleto komponentas. Keratinuose didžioji peptidinės grandinės dalis yra sulankstyta į dešiniąją α-spiralę. Dvi peptidinės grandinės sudaro vieną kairę super spiralė. Superspiraliniai keratino dimerai susijungia į tetramerus, kurie agreguojasi ir susidaro protofibrilės kurių skersmuo 3 nm. Galiausiai susidaro aštuonios protofibrilės mikrofibrilės kurių skersmuo 10 nm.
Plaukai statomi iš tų pačių fibrilių. Taigi viename 20 mikronų skersmens vilnos pluošte susipynę milijonai fibrilių. Atskiros keratino grandinės yra susietos daugybe disulfidinių jungčių, kurios suteikia joms papildomo stiprumo. Permo metu vyksta tokie procesai: pirmiausia sunaikinami disulfidiniai tilteliai redukuojant tioliais, o vėliau, norint suteikti plaukams reikiamą formą, jie džiovinami kaitinant. Tuo pačiu metu dėl oksidacijos oro deguonimi susidaro nauji disulfidiniai tilteliai, kurie išlaiko šukuosenos formą.
Šilkas gaunamas iš šilkaverpių vikšrų kokonų ( Bombyx mori) ir susijusias rūšis. Pagrindinis šilko baltymas, fibroinas, turi antilygiagrečiai sulankstyto sluoksnio struktūrą, o patys sluoksniai yra lygiagrečiai vienas kitam, sudarydami daugybę sluoksnių. Kadangi sulankstytose struktūrose aminorūgščių liekanų šoninės grandinės yra orientuotos vertikaliai aukštyn ir žemyn, tarpuose tarp atskirų sluoksnių gali tilpti tik kompaktiškos grupės. Iš tikrųjų fibroinas 80% susideda iš glicino, alanino ir serino, t.y. trys aminorūgštys, pasižyminčios minimaliais šoninių grandinių dydžiais. Fibroino molekulėje yra tipiškas pasikartojantis fragmentas (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Sutrikusi konformacija. Baltymų molekulės sritys, kurios nepriklauso sraigtinėms ar sulankstytoms struktūroms, vadinamos netvarkingomis.
Superantrinė struktūra. Alfa spiralinės ir beta struktūrinės sritys baltymuose gali sąveikauti tarpusavyje ir viena su kita, sudarydamos mazgus. Natūraliuose baltymuose esančios antrinės struktūros yra energetiškai tinkamiausios. Tai apima superspiralinę α-spiralę, kurioje dvi α-spiralės yra susuktos viena kitos atžvilgiu, sudarydamos kairiarankį superspiralę (bakteriorodopsinas, hemeritrinas); kintantys α-spiraliniai ir β-struktūriniai polipeptidinės grandinės fragmentai (pavyzdžiui, Rossmanno βαβαβ jungtis, randama dehidrogenazės fermentų molekulių NAD + surišimo srityje); antiparalelinė trijų grandžių β struktūra (βββ) vadinama β-zigzagu ir randama daugelyje mikrobų, pirmuonių ir stuburinių fermentų.
